Samenvatting: 201

Lees hier de samenvatting en de meest belangrijke oefenvragen van 201

• 1 Week 1: structuur en stabiliteit

  Dit is een preview. Er zijn 24 andere flashcards beschikbaar voor hoofdstuk 1
  Laat hier meer flashcards zien

• Wat is de primaire structuur van een eiwit en en hoe wordt deze sequentie gelezen.

  De primaire structuur van een eiwit is de aminozuursequentie. Het wordt gelezen vanaf de N-terminus (links) naar het C-terminale amniozuur (rechts).
  
  -De N-terminus is postitief (+) geladen en de C-terminus is negatief (-) geladen .

• Bij welke aminozuur kan de restgroep covalente bindingen vormen met restgroepen?

  Cysteine is het enige aminozuur waarbij de restgroep covalente verbinding kan vormen tussen de restgroep van andere cysteine moleculen. 
  
  -covalente verbinding: sterk chemische verbinding waarbij 2 atomen 2 elektronen kunnen delen. In dit geval gaat het om een zwavelbrug

• Aromatische aminozuren kunnen iets bijzonders toch?

  Ja ze kunnen licht absorberen.
  daarnaast kan fenylalanine,tryosine en tryptofaan kunnnen ook een foton (licht) uitzenden.
  Tryptofaan kan dit het beste gaan doen.   Daarom wordt tryptofaan gebruikt bij fluorescentie: proces waarbij een stof (tryptofaan) licht absorbeert en vervolgens het weer uitstraalt op een detecteerbare golflengte, dit maakt het meten van tryptofaan handig voor bepaalde onderzoeksdoeleinden.

• Hoe kun je ionogene interacties gaan verstoren?

  Door ph telkens te gaan aanpassen, krijg je protonering

• Hoe kan je disulfide-bruggen (zwavelbruggen) verbreken?

  Met bercametcaptoethanol

• Oke dus welke reactie spelen een rol bij tertiare en quaternaire structuur?

  -H-bruggen
  -hydrofobe interacties tussen de zijketens
  -ionogeneinteracties tussen de zijketens   
  -Ook disulfide interacties tussen zijketens

• Hoe kun je hydrofobe reacties gaan verstoren?

  Door gebruik te maken van een organisch oplosmiddel.

• Hoe kan je Waterstofbruggen gaan verstoren?

  Door gebruik te maken van ureum of guanidine hcl
  Het eiwit wordt hiermee gecontroleerd ontvouwt  

• Speel ph een belangrijke rol als het gaat om hydrolyse van een eiwit?

  JA een eiwit bestaat uit een peptide binding: deze zal ik contact met water gaat hydrolyseren waarbij er: carbonzuurgroep+ aminegroep ontstaat.
  
  bij een neutrale ph is hydrolyse van eiwitten te verwaarlozen
  Bij een lage ph is hydrolyse nog onder controle--> waterdeeltje reageert langzaam als nucleofiel.
  Bij een hoge ph is het eiwit destructief   -->OH reageert heel snel als nucleofiel
  
  Het is beter om een eiwit dus bij een neutrale ph te gana bewaren mocht je moeten afwijken dan liever zuur,

• Op welke niveau begint het verlies stabilitteit normaal?

  Als eerst gaat de quaternaire structuur veroren, daarna de tertiare en vervolgens de primaire.