Startpagina / Samenvattingen / Algemene farmacologie / inhibitor-curve-ligand

Drug binding - Affiniteit en inhibitors

11 belangrijke vragen over Drug binding - Affiniteit en inhibitors

De meeste drugs zijn antagonisten. Wat betekent dit?

Antagonisten zijn drugs die ook op de receptor van een molecuul binden. Dus je hebt 2 liganden voor 1 receptor.

Wat is het nadeel aan drugs die je radioactief labelt?

Radioactief gelabelde drugs; als je er veel wil testen is dit duur en kost het te veel tijd. Of het kan niet, omdat niet elke drug een label krijgt.

Op welke manieren kan een inhibitor binden? En hoe zie je dat in formule vorm?

Reversibel en irreversibel. I is voor inhibitor die er nu bij komt. Ki (weer met hoofdletter!) is ook als het lager is, dan is het beter.

Wat voor experiment kan je doen met de inhibitor?

Je doet hetzelfde experiment met de buisjes, maar nu doe je er ook inhibitor bij. Dan wordt de formule uitgebreider. Dit is reversibel, dus dan is het keer Kdiss en krijg je andere Kdiss. Dan noem je het ook anders.

Hoe ziet de curve er uit met de inhibitor?

De S-curve is dan ook anders, dit is de witte curve (open blokjes). Er is bij inhibitie altijd een verschuiving naar rechts, want er is competitie.

Wat gebeurt er bij een irreversibele inhibitor in de formule? Hoe noem je het nieuwe?

Je hebt ook covalente bindende inhibitors. Dan gaat de Rtotaal anders (wordt minder). Dan krijg je [R]* en die is kleiner dan de [R].

Wat zie je aan de curve van een irreversibele remmer?

Hierbij is de witte/open weer met de inhibitor. Dus non-competitive.

Wat is het grootste verschil tussen een competitieve en non-competitieve inhibitor?

Competitief: Kdiss stijgt, Rtot blijft hetzelfde
Non-competitief: Kdiss blijft hetzelfde, Rtot daalt

Wat voor experiment kan je ook doen met de inhibitor? Wat voor grafiek krijg je hieruit?

Veel medicijnen werken als inhibitor. De curve is dan minder steil. Je kan ook je ligand een vaste concentratie hebben en concentratie inhibitor veranderen (andersom bij eerste experiment). Hier krijg je dan een S-curve uit. De verdringingscurve, ook wel displacement curve. Op Y-as staat de ligand en receptor binding, op x-as de inhibitor. Hoe meer inhibitor, hoe minder ligand binding.

Wat kan je met de saturatie curve?

Je kan hieruit de concentatie bepalen waarbij helft receptoren gebonden zijn. Dit is de IC50 waarde (aflezen bij de helft). Het is niet gelijk aan Ki (affiniteit van inhibitor voor receptor en is dissociatie evenwichtsconstante), maar meer een maat daarvoor.

Waarom is IC50 niet constant en Ki wel?

IC50 is ook afhankelijk van hoe sterk de ligand bindt. Daarnaast is de concentratie receptoren en/of ligand ook een invloed voor IC50.

De vragen op deze pagina komen uit de samenvatting van het volgende studiemateriaal:

Algemene farmacologie

Bekijk samenvatting

Een unieke studie- en oefentool
Nooit meer iets twee keer studeren
Haal de cijfers waar je op hoopt
100% zeker alles onthouden

Onthoud sneller, leer beter. Wetenschappelijk bewezen.

Studiemateriaal generieke omslagafbeelding

Drug binding - Affiniteit en inhibitors

11 belangrijke vragen over Drug binding - Affiniteit en inhibitors

De meeste drugs zijn antagonisten. Wat betekent dit?

Wat is het nadeel aan drugs die je radioactief labelt?

Op welke manieren kan een inhibitor binden? En hoe zie je dat in formule vorm?

Wat voor experiment kan je doen met de inhibitor?

Hoe ziet de curve er uit met de inhibitor?

Wat gebeurt er bij een irreversibele inhibitor in de formule? Hoe noem je het nieuwe?

Wat zie je aan de curve van een irreversibele remmer?

Wat is het grootste verschil tussen een competitieve en non-competitieve inhibitor?

Wat voor experiment kan je ook doen met de inhibitor? Wat voor grafiek krijg je hieruit?

Wat kan je met de saturatie curve?

Waarom is IC50 niet constant en Ki wel?

Samenvattingen die gerelateerd zijn aan Drug binding - Type bindingen

Algemene farmacologie

Human Physiology An Integrated Approach, Glo…

Blokboek organisme BMW

KC 2: Van zygote naar blastula

Practicumtoets

Organisme

Gedragsbiologie

Enzymen en Eiwitten

Organische Chemie

Fysische Chemie

Weefsels

Human monogenetic diseases