Startpagina / Samenvattingen / Class notes - Biochemie / zuurstof-gebonden-heme

Biochemistry- Hemoglobin

Q: Hoe ziet een 'Heme' molecuul eruit en wat is z'n functie.

Bestaat uit 4 pyrrole -ringen(4 C en een N 5-ring) die gekoppeld zijn met ' methine-bridges ' en samen een tetra-pyrrole vormen. Er zitten 4 methyl-groepen en 2 vinyl-groepen aan en 2 'propionate'-groepen. Middenin zit een Fe2+ (die zuurstof kann binden) Deze groep kan zuurstof binden.

11 belangrijke vragen over Biochemistry- Hemoglobin

Wat zijn duidelijke verschillen tussen myoglobine en hemoglobine

Myoglobine is een enkel peptide.
Hemoglobine bestaat uit 2 identieke Alfa en 2 identieke Beta chains, die samen een hemaglobine complex vormen.
Deze tetrameer heet Hemoglobin-A
Verder komt hemaglobine voor in het bloed en myoglobine in de spieren.

Hoe ziet een "Heme" molecuul eruit en wat is z'n functie.

Bestaat uit 4 pyrrole-ringen(4 C en een N 5-ring) die gekoppeld zijn met "methine-bridges" en samen een tetra-pyrrole vormen. Er zitten 4 methyl-groepen en 2 vinyl-groepen aan en 2 "propionate"-groepen. Middenin zit een Fe2+ (die zuurstof kann binden)
Deze groep kan zuurstof binden.

Wat gebeurt er als een zuurstof wordt gebonden in een heme groep.

-Het Fe atoom dat net niet plat in het vlak past wordt iets kleiner en past wel in het vlak.
-De proximale histidine verschuift mee en daarmee de alfa-helix waar de histidine deel van is.
-Het carboxyl-deel van deze alfa-helix die in de interface tussen de 2 dimeren ligt verplaatst.
De verschuiving brengt de hemaglobine van de T naar de R-state(waarin zuurstof-bindende affiniteit groter is.

Hoe kan je bijvoorbeeld gelokaliseerde hersenactiviteit meten tijdens gebruik van een zintuig.

Doordat er daar meer geoxideerde heme groepen zitten en je kan de structuur tussen heme met zuurstof en zonder zuurstof zichtbaar maken in een FMRI.

De binding van de zuurstof in heme in myoglobine is een resonantiestructuur tussen Fe2+ en O2 en Fe3+ en superoxide. Waarom komt de zuurstof niet vrij als superoxide en laat Fe3+ achter ( wat geen zuurstof kan binden)

Omdat de structuur van het hele molecuul, de myoglobine in dit geval dat voorkomt. De distale histidine "donates a H-bond" om te voorkomen dat superoxide vrijkomt i.p.v. zuurstof.

Hoe heet het fenomeen dat hemoglobine makkelijker zuurstof gaat binden naar mate het meer gebonden zuurstof heeft en makkelijker afgeeft naarmate het minder gebonden zuurstof heeft.

Dat heet cooperative binding.

Met welke modellen wordt Hemoglobine cooperative binding verklaard.

1-Concerted model
er is een equilibrium tussen de T en R state waarbij het equilibrium verschuift naar de R kant naar mate het hemaglobine-complex meer zuurstof bevat. (Dus geen tussenvorm maar equilibrium !)
2-Sequential model
Binding van een zuurstof veranderd de affiniteit van de naast liggende chains. (dus wel tussenvormen)
De werkelijkheid moet worden beschreven door een combinatie van deze modellen.

T-state hemoglobine is instabiel. Welk probleem veroorzaakt dit en hoe is het opgelost.

Als de T-state instabiel is dan is dat een neiging naar de R state waarin zuurstof makkelijk gebonden wordt. Dat wil zeggen dat door de instabiele T-state zuurstof moeilijk wordt afgegeven.
Dit probleem wordt opgelost doordat "2,3 biphosphoglycerate" bindt in een pocket in het hemoglobine in de T-state.
Bij verandering naar de R-state verdwijnt de pocket en komt "2,3 biphosphoglycerate" vrij, maar daarvoor moeten bindingen worden verbroken en dat "remt"de overgang naar de R-staat. Resultaat minder snelle overgang naar R-staat en dat zorgt dus voor een stabielere T-state.

Hoe verstoort CO het zuurstoftransport door hemoglobine ?

-CO bindt 200 keer sterker dan zuurstof.
-Hemaglobine met gebonden CO gebonden (carboxylhemaglobin) "schuift de staat naar de R-state kant en zorgt er daardoor voor dat de andere heme groepen hun zuurstof moeilijker afgeven.

Welke ziekte resulteert in onvoldoende aanmaak van Alfa en Beta-chains voor hemaglobine

Thalassemia.
Onvoldoende aanmaak Alfa-chains. Dat resulteert in hemaglobine tetrameren van alleen Beta-chains (HbH). Deze.laten hun zuurstof zeer moeilijk los. Zeldzaam want i.p.v. de normale 2 genen zijn er 4 genen voor aanmaak van de Alfa-chains
Onvoldoende aanmaak Beta-chains. Dat resulteert in niet-oplosbare klonten die neerslaan in onvolgroeide rode bloedcellen.

Wat voorkomt de accumulatie van vrije Alfa-chains.

Dat is Alfa-Hemoglobin stabelising protein(AHSP).
Dit bindt op de plek waar normaal de Beta-chain bindt en vormt een oplosbaar complex.
Als er vervolgens een Beta-chain komt dan laat het los want de Alfa-chain-Beta-chain is stabieler.

De vragen op deze pagina komen uit de samenvatting van het volgende studiemateriaal:

Biochemie

Bekijk samenvatting

Een unieke studie- en oefentool
Nooit meer iets twee keer studeren
Haal de cijfers waar je op hoopt
100% zeker alles onthouden

Onthoud sneller, leer beter. Wetenschappelijk bewezen.

Studiemateriaal generieke omslagafbeelding

Biochemistry- Hemoglobin

11 belangrijke vragen over Biochemistry- Hemoglobin

Wat zijn duidelijke verschillen tussen myoglobine en hemoglobine

Hoe ziet een "Heme" molecuul eruit en wat is z'n functie.

Wat gebeurt er als een zuurstof wordt gebonden in een heme groep.

Hoe kan je bijvoorbeeld gelokaliseerde hersenactiviteit meten tijdens gebruik van een zintuig.

De binding van de zuurstof in heme in myoglobine is een resonantiestructuur tussen Fe2+ en O2 en Fe3+ en superoxide. Waarom komt de zuurstof niet vrij als superoxide en laat Fe3+ achter ( wat geen zuurstof kan binden)

Hoe heet het fenomeen dat hemoglobine makkelijker zuurstof gaat binden naar mate het meer gebonden zuurstof heeft en makkelijker afgeeft naarmate het minder gebonden zuurstof heeft.

Met welke modellen wordt Hemoglobine cooperative binding verklaard.

T-state hemoglobine is instabiel. Welk probleem veroorzaakt dit en hoe is het opgelost.

Hoe verstoort CO het zuurstoftransport door hemoglobine ?

Welke ziekte resulteert in onvoldoende aanmaak van Alfa en Beta-chains voor hemaglobine

Wat voorkomt de accumulatie van vrije Alfa-chains.

Samenvattingen die gerelateerd zijn aan Biochemistry- Hemoglobin

Class notes - Biochemie

Biologie voor jou 6 VWO 2e fase handboek

Moleculaire genetica

erfelijkheidsleer

College slides

Class notes - wetem

Class notes - Cellen, bouw en functie

Class notes - Diversiteit ecologie en gedrag

Class notes - fysiologie en therapie

Class notes - hersenen en gedrag

Class notes - fysiologie van mens en dier

Class notes - biomedisch onderzoek