Biological Macromolecules and Lipids - proteins include a diversity of structures, resulting in a wide range of functions

6 belangrijke vragen over Biological Macromolecules and Lipids - proteins include a diversity of structures, resulting in a wide range of functions

Wat is de basisstructuur van een A-aminozuur?

  • Restgroep beinvloed werking
  • Amino-groep peptidebond met carboxylgroep
  • Carboxylgroep peptidebond met aminogroep.
  • A-Carbon houdt alles bijeen.
  • Hgroep, Amino, Carboxyl, en alpha = backbone
  • Peptidebond = dehydratie
  • Vrije amino links = N-terminus
  • Vrije carboxyl rechts = C-terminus.

Wat zijn de primaire, secundaire, teritaire en quaterinaire structuur van eiwit?

  • Primair = Lineare sequencie amin0 acids polypeptide, afhankelijk van erfelijke gen. Info/
  • Secundaire = Alpha helix, H-binding tussen iedere vierde amino. - Beta sheet, meerdere segmenten polypeptide ketting gevouwen. H binding tussen iedere twee parralelle segmenten. Twee niet door vw. Waterstofbrug.
  • Teritiare = Meerdere gevouwen helix en sheet die eiwit vormen.
  • Quaterinaire= Vier of drie polypeptide subunits samen als complex.

Verschillende aminozuurgroepen noemen en hun belang uitleggen voor de structuur en functie?

  • 20 stuks aminozuren.
  • Nonpolar hydrofoob - kern eiwitcomplex v.d.w. Interacties.
  • Polar hydrofiel - Buitenste lagen houden eiwit stabiel.
  • Acidic hydrofiel - Negatieve lading ionbinding
  • Basic hydrofiel - Positieve lading ionbinding.
  • Hogere cijfers + sneller leren
  • Niets twee keer studeren
  • 100% zeker alles onthouden
Ontdek Study Smart

Het gebruik van eiwit-tags uitleggen en de methode beschrijven?

  • DNA toevoegen aan gen coderend voor het interesse eiwit. De Kloneerde fusie eiwit wordt tot expressie gebracht en daarna gezuiverd uit cel-homogenaat d.m.v. Specifiek kolom dat aan eiwit bindt.
  • HIS tag = Korte rij 6 histidine residu dat bindt aan kolom van kobalt en nikkel. Elueren d.m.v. Imidiazool.
  • GST-tag = Grote tag van 220 animozuren van ong. 26Kda bindt aan kolom waar gluthation aan verbonden is. Elutie d.m.v. Vrij gluthathion.
  • Flag, HA, en MYC-tags = Korte stukje 10 amonizuren en gebruikt gemaakt van specifieke antilichamen die sterk binden.

Voorspellingen doen met betrekking tot de scheiding van aminozuren, eiwitten en/of eiwitcomplexen o.b.v. Gelfiltratie.

  • eiwitten verschillende grote scheiden
  • Kleine eiwitten langere weg dan grotere mol. in matrix.
  • Eiwitten verschillende grootte verschillende hoeveelheid eluens nodig.
  • nalyse verdere bewerking nodig

De molmassa berekenen van een onbekend eiwit als het elutieformule bekend is en er voldoende marker eiwitten zijn met een bekende molmassa en elutieformule.

  • Y-as: MW log X-as: Elutievolume
  • y=ax+b
  • MW's 100KDA - Elutie 68 mL, 25 KDA - 95 mL en ? KDA - 82 mL
  • Log 100 = 2 Log 25 = 1.4
  • A = Y1.4 - 2 en X68 - 95 (-0,6/27)= -0.0222
  • 2 = -0,0222 * 68 + b = 2 + 1,51 = B= 3.51
  • y= -0,0222*82+3,51 = 1.69 , 10^1,69 = MW= 49 g/mol

De vragen op deze pagina komen uit de samenvatting van het volgende studiemateriaal:

  • Een unieke studie- en oefentool
  • Nooit meer iets twee keer studeren
  • Haal de cijfers waar je op hoopt
  • 100% zeker alles onthouden
Onthoud sneller, leer beter. Wetenschappelijk bewezen.
Trustpilot-logo