Eiwitstructuur en vouwing

17 belangrijke vragen over Eiwitstructuur en vouwing

Wat is eiwitvouwing in de vorm van α-helix en β-sheet?

- α-helix: spiraalvormige winding van het eiwit.
- β-sheet: parallelle of antiparallelle opstapeling van eiwitsegmenten.

Wat is een eiwitdomein binnen één polypeptide?

- Functioneel en structureel onafhankelijk deel van een eiwit.
- Kan vouwen en uitvoeren van specifieke functies.

Wat zijn hemoglobine en collageen?

- Hemoglobine: transporteiwit voor zuurstof in rode bloedcellen.
- Collageen: structureel eiwit voor ondersteuning in bindweefsel.
  • Hogere cijfers + sneller leren
  • Niets twee keer studeren
  • 100% zeker alles onthouden
Ontdek Study Smart

Wat zijn aminozuur monomeren?

- Organische moleculen met carboxyl- en aminogroepen
- Verschillende zijketens/restgroepen (R-groepen) voor unieke eigenschappen

Wat zijn de manieren waarop aminozuren kunnen worden ingedeeld op basis van hun restgroepen?

- Ongeladen polair: serine, threonine, cysteïne, asparagine, glutamine
- Zuur: aspartaat, glutamaat
- Basisch: lysine, arginine, histidine
- Nonpolair: alanine, valine, leucine, isoleucine, proline, phenylalanine, tryptofaan, methionine

Hoe zijn aminozuren aan elkaar gebonden in een polypeptide?

Aminozuren zijn aan elkaar gebonden door peptide bindingen, die covalente bindingen zijn. De polypeptide backbone vormt de ruggengraat van het polypeptide.

Wat is een polypeptide en hoe lang kunnen ze variëren in lengte?

- Een polypeptide is een polymeer van aminozuren.
- Polypeptides variëren in lengte van enkele tot meer dan duizend monomeren.

Wat is de unieke eigenschap van elk polypeptide in termen van aminozuren?

- Elk polypeptide heeft een unieke lineaire sequentie (volgorde) van aminozuren.

Uit welke component(en) kan een eiwit bestaan?

- Een eiwit kan uit één of meer polypeptides bestaan.

Beschrijf de vier niveaus van eiwitstructuur.

- Primaire structuur: de specifieke volgorde van aminozuren in een eiwit
- Secundaire structuur: lokale vouwingen zoals alfa-helix en beta-sheet
- Tertiaire structuur: 3D-vorm van het eiwit door interacties tussen aminozuurzijgroepen
- Quaternaire structuur: de samenstelling van meerdere eiwitonderdelen

Welke interacties tussen R-groepen komen voor in de tertiaire structuur van eiwitten?

- Waterstofbruggen
- Ionogene bindingen
- Hydrofobe interacties
- Van der Waals interacties (non-covalent)
- Sterke covalente bindingen genaamd disulfide bruggen (zwavelbruggen)

Wat gebeurt er tijdens hydrofobe interacties in een eiwitstructuur?

- Nonpolaire zijketens zitten naar binnen (hydrofoob)
- Polaire zijketens wijzen naar buiten (hydrofiel)

Wat zijn de kenmerken van een coiled-coil structuur?

- Hydrofobe interacties tussen de non-polaire rest groepen van de aminozuren ‘a’ en ‘d’.
- Voorbeelden:
- fibrinogeen
- α-keratin
- collageen

Wat is collageen en hoe is het opgebouwd?

- Vezelachtig eiwit
- Bestaat uit drie polypeptiden
- In elkaar gedraaid als een touw

Wat is hemoglobine en hoe is het samengesteld?

Hemoglobine is een globulair eiwit dat bestaat uit vier polypeptiden: twee α en twee β subunits.

Welke factoren kunnen invloed hebben op de eiwitvouwing naast de primaire eiwitstructuur?

- pH
- Zoutconcentratie
- Temperatuur
- Andere omgevingsfactoren

Wat gebeurt er met een eiwit wanneer het zijn natieve conformatie verliest als gevolg van veranderingen in de omgeving?

- Eiwit ontvouwt
- Proces heet denaturatie
- Eiwit wordt gedenatureerd
- Gedenatureerd eiwit is biologisch inactief

De vragen op deze pagina komen uit de samenvatting van het volgende studiemateriaal:

  • Een unieke studie- en oefentool
  • Nooit meer iets twee keer studeren
  • Haal de cijfers waar je op hoopt
  • 100% zeker alles onthouden
Onthoud sneller, leer beter. Wetenschappelijk bewezen.
Trustpilot-logo