Eiwitfunctie en regulatie
21 belangrijke vragen over Eiwitfunctie en regulatie
Bespreek de binding van kleine moleculen aan eiwitten en geef voorbeelden van cofactoren en co-enzymen.
- Voorbeelden zijn Zn2+ (cofactor) en NAD+ (co-enzym)
Wat is feedback inhibitie en hoe kunnen enzymatische reacties positief en negatief gereguleerd worden?
- Positieve regulatie stimuleert enzymatische activiteit, negatieve regulatie remt activiteit
Hoe functioneren moleculaire schakelaars zoals fosforylatie en GTP-binding?
- GTP-binding activeert eiwitten door GTP om te zetten in GDP
- Hogere cijfers + sneller leren
- Niets twee keer studeren
- 100% zeker alles onthouden
Wat zijn de belangrijke factoren die een rol spelen bij de specificiteit en affiniteit van eiwitten voor een ligand?
- Ionogene bindingen
- Hydrofobe interacties
- Van der Waals interacties
Wat zijn enzymen en hoe werken ze?
- Verlagen de activeringsenergie van de reactie
- Binden aan één of meerdere liganden (substraten)
- Vormen enzym-substraat complex
- 'Active site' is de bindregio voor substraat
- Variëteit: nucleases, proteases, kinases, fosfatases.
Wat is de functie van lysozym in relatie tot het substraat?
Welke aminozuren spelen een rol in de 'active site' van lysozym?
Wat is het doel van cofactoren en co-enzymen bij eiwitten?
- Enzymen binden vaak metaal atomen of kleine organische moleculen als cofactoren.
- Organische cofactoren worden co-enzymen genoemd.
- Kleine moleculen kunnen covalent gebonden worden, genaamd prosthetische groepen.
Wat is de relatie tussen co-enzymen en vitaminen?
- Biotin (vitamine B8) is een cofactor voor carboxyltransferase
- Sommige co-enzymen worden gemaakt van vitaminen
Wat zijn allosterische enzymen en hoe verloopt allosterische regulatie?
- Allosterische regulatie treedt op wanneer een regulator op één plek in het eiwit bindt en zo de functie op een andere plek beïnvloedt.
- Binding van een ligand veroorzaakt een conformatieverandering.
- De enzymactiviteit kan geremd of geactiveerd worden via allosterische regulatie (schakelaar).
Wat zijn moleculaire schakelaars en welke mechanismen worden gebruikt om de functie van eiwitten te reguleren?
- Mechanismen:
1. Covalente binding van kleinere moleculen aan aminozuurresten.
2. Eiwitfosforylering door de additie van een fosfaatgroep.
3. Binden van het nucleotide GTP door GTP-bindende eiwitten (G-proteïnen).
Wat is het verschil tussen eiwit fosforylering en defosforylering?
- Eiwit defosforylering: tegenovergestelde reactie, fosfaatgroep loskoppelen
Wat is de rol van proteïnekinasen in de fosforyleringscyclus van serine in eiwitten?
- ATP dient als de fosfaatdonor.
- ADP wordt geproduceerd als een resultaat van de overdracht van de fosfaatgroep.
Welke functie vervult proteïnefosfatase in de fosforyleringscyclus?
- Dit proces resulteert in de formatie van anorganisch fosfaat (Pi).
Wat zijn drie gevolgen van de covalente binding van een fosfaatgroep voor de functie van een eiwit?
- De fosfaatgroep is essentieel in de eiwitstructuur als bindingsplaats voor andere eiwitten, wat leidt tot vorming van grote eiwitcomplexen.
- De aanwezigheid van de fosfaatgroep kan de bindingsplaats van het eiwit maskeren voor andere eiwitten.
Wat bepaalt de fosforylatie status van een eiwit en zijn activiteit?
- Dynamisch proces
- Specifieke protein kinases en protein fosfatases
Wat is de rol van GTP-bindende eiwitten bij de activatie en inactivatie van het eiwit?
- GTP hydrolyse wordt gekatalyseerd door het eiwit zelf; dit leidt tot inactivatie van het eiwit.
- GTP-bindende eiwitten worden ook GTPases genoemd.
Wat reguleert de activiteit van GTP-bindende eiwitten en wat is een bekend voorbeeld van zo'n eiwit?
- GAP induceert GTP hydrolyse op het eiwit.
- GEF bindt aan het GDP-gebonden eiwit en zorgt ervoor dat GDP loslaat.
- RAS is een zeer bekend GTPase eiwit.
Wat wordt uitgewisseld bij beide mechanismen van moleculaire schakelaars?
- Het mechanisme betreft de interactie tussen enzymactiviteiten: proteïnekinases/proteïnefosfatasen en GEFs/GAPs.
Wat zijn enkele kenmerken van post-translationele modificaties bij eiwitten?
- Invloed op eiwitfunctie
- Beïnvloeden activiteit en stabiliteit
- Effect op interactie met bindingspartners
- Impact op intracellulaire lokalisatie
Wat is het concept van 'combinatorial regulatory code' in het kader van eiwitmodificaties?
- Deze modificaties kunnen andere modificaties activeren of remmen.
- Hierdoor ontstaan unieke functionele uitkomsten voor het eiwit.
De vragen op deze pagina komen uit de samenvatting van het volgende studiemateriaal:
- Een unieke studie- en oefentool
- Nooit meer iets twee keer studeren
- Haal de cijfers waar je op hoopt
- 100% zeker alles onthouden