Eiwitfunctie en regulatie

21 belangrijke vragen over Eiwitfunctie en regulatie

Bespreek de binding van kleine moleculen aan eiwitten en geef voorbeelden van cofactoren en co-enzymen.

- Cofactoren zijn anorganische moleculen, co-enzymen zijn organische moleculen die nodig zijn voor enzymatische reacties
- Voorbeelden zijn Zn2+ (cofactor) en NAD+ (co-enzym)

Wat is feedback inhibitie en hoe kunnen enzymatische reacties positief en negatief gereguleerd worden?

- Feedback inhibitie is een vorm van remming waarbij het eindproduct van een reactie het enzym blokkeert
- Positieve regulatie stimuleert enzymatische activiteit, negatieve regulatie remt activiteit

Hoe functioneren moleculaire schakelaars zoals fosforylatie en GTP-binding?

- Fosforylatie voegt een fosfaatgroep toe aan een eiwit om de activiteit te reguleren
- GTP-binding activeert eiwitten door GTP om te zetten in GDP
  • Hogere cijfers + sneller leren
  • Niets twee keer studeren
  • 100% zeker alles onthouden
Ontdek Study Smart

Wat zijn de belangrijke factoren die een rol spelen bij de specificiteit en affiniteit van eiwitten voor een ligand?

- Waterstofbruggen
- Ionogene bindingen
- Hydrofobe interacties
- Van der Waals interacties

Wat zijn enzymen en hoe werken ze?

- Katalytische eiwitten
- Verlagen de activeringsenergie van de reactie
- Binden aan één of meerdere liganden (substraten)
- Vormen enzym-substraat complex
- 'Active site' is de bindregio voor substraat
- Variëteit: nucleases, proteases, kinases, fosfatases.

Wat is de functie van lysozym in relatie tot het substraat?

- Lysozym katalyseert het verbreken van specifieke covalente bindingen in de polysacharide backbone.

Welke aminozuren spelen een rol in de 'active site' van lysozym?

- Aminozuren Asp52 en Glu35 in de ‘active site’.

Wat is het doel van cofactoren en co-enzymen bij eiwitten?

- Cofactoren en co-enzymen geven extra functie aan een eiwit.
- Enzymen binden vaak metaal atomen of kleine organische moleculen als cofactoren.
- Organische cofactoren worden co-enzymen genoemd.
- Kleine moleculen kunnen covalent gebonden worden, genaamd prosthetische groepen.

Wat is de relatie tussen co-enzymen en vitaminen?

- Veel vitaminen dienen zelf als co-enzymen
- Biotin (vitamine B8) is een cofactor voor carboxyltransferase
- Sommige co-enzymen worden gemaakt van vitaminen

Wat zijn allosterische enzymen en hoe verloopt allosterische regulatie?

- Allosterische enzymen hebben een 'active site' (substraat) en een 'regulatory site' (regulator).
- Allosterische regulatie treedt op wanneer een regulator op één plek in het eiwit bindt en zo de functie op een andere plek beïnvloedt.
- Binding van een ligand veroorzaakt een conformatieverandering.
- De enzymactiviteit kan geremd of geactiveerd worden via allosterische regulatie (schakelaar).

Wat zijn moleculaire schakelaars en welke mechanismen worden gebruikt om de functie van eiwitten te reguleren?

- Moleculaire schakelaars reguleren eiwitfuncties door modulatie van aminozuurresten.
- Mechanismen:
1. Covalente binding van kleinere moleculen aan aminozuurresten.
2. Eiwitfosforylering door de additie van een fosfaatgroep.
3. Binden van het nucleotide GTP door GTP-bindende eiwitten (G-proteïnen).

Wat is het verschil tussen eiwit fosforylering en defosforylering?

- Eiwit fosforylering: fosfaatgroep van ATP naar hydroxylgroep
- Eiwit defosforylering: tegenovergestelde reactie, fosfaatgroep loskoppelen

Wat is de rol van proteïnekinasen in de fosforyleringscyclus van serine in eiwitten?

- Proteïnekinasen voegen een fosfaatgroep toe aan de serine-zijketen van een eiwit.
- ATP dient als de fosfaatdonor.
- ADP wordt geproduceerd als een resultaat van de overdracht van de fosfaatgroep.

Welke functie vervult proteïnefosfatase in de fosforyleringscyclus?

- Proteïnefosfatase verwijdert een fosfaatgroep van de serine-zijketen in een eiwit.
- Dit proces resulteert in de formatie van anorganisch fosfaat (Pi).

Wat zijn drie gevolgen van de covalente binding van een fosfaatgroep voor de functie van een eiwit?

- De negatief geladen fosfaatgroep veroorzaakt grote conformatieveranderingen in het eiwit, met dramatische veranderingen in eiwitactiviteit als gevolg.
- De fosfaatgroep is essentieel in de eiwitstructuur als bindingsplaats voor andere eiwitten, wat leidt tot vorming van grote eiwitcomplexen.
- De aanwezigheid van de fosfaatgroep kan de bindingsplaats van het eiwit maskeren voor andere eiwitten.

Wat bepaalt de fosforylatie status van een eiwit en zijn activiteit?

- Relatieve activiteit van de protein kinases en protein fosfatases
- Dynamisch proces
- Specifieke protein kinases en protein fosfatases

Wat is de rol van GTP-bindende eiwitten bij de activatie en inactivatie van het eiwit?

- Uitwisseling van GDP met GTP; dit leidt tot activatie van het eiwit.
- GTP hydrolyse wordt gekatalyseerd door het eiwit zelf; dit leidt tot inactivatie van het eiwit.
- GTP-bindende eiwitten worden ook GTPases genoemd.

Wat reguleert de activiteit van GTP-bindende eiwitten en wat is een bekend voorbeeld van zo'n eiwit?

- GTP-bindende eiwitten worden gereguleerd door GAPs (GTPase-activating proteins) en GEFs (Guanine nucleotide exchange factors).
- GAP induceert GTP hydrolyse op het eiwit.
- GEF bindt aan het GDP-gebonden eiwit en zorgt ervoor dat GDP loslaat.
- RAS is een zeer bekend GTPase eiwit.

Wat wordt uitgewisseld bij beide mechanismen van moleculaire schakelaars?

- Bij zowel signaaloverdracht door gefosforyleerd eiwit als door GTP-bindend eiwit wordt een fosfaatgroep uitgewisseld.
- Het mechanisme betreft de interactie tussen enzymactiviteiten: proteïnekinases/proteïnefosfatasen en GEFs/GAPs.

Wat zijn enkele kenmerken van post-translationele modificaties bij eiwitten?

- > 200 bekende modificaties
- Invloed op eiwitfunctie
- Beïnvloeden activiteit en stabiliteit
- Effect op interactie met bindingspartners
- Impact op intracellulaire lokalisatie

Wat is het concept van 'combinatorial regulatory code' in het kader van eiwitmodificaties?

- Combinatorial regulatory code is een set van multipele eiwitmodificaties die specifiek zijn voor een individueel eiwit.
- Deze modificaties kunnen andere modificaties activeren of remmen.
- Hierdoor ontstaan unieke functionele uitkomsten voor het eiwit.

De vragen op deze pagina komen uit de samenvatting van het volgende studiemateriaal:

  • Een unieke studie- en oefentool
  • Nooit meer iets twee keer studeren
  • Haal de cijfers waar je op hoopt
  • 100% zeker alles onthouden
Onthoud sneller, leer beter. Wetenschappelijk bewezen.
Trustpilot-logo