Structuur en functie van biomoleculen - Proteïnen of eiwitten - De aminozuursequentie bepaalt alle andere structuurniveaus
3 belangrijke vragen over Structuur en functie van biomoleculen - Proteïnen of eiwitten - De aminozuursequentie bepaalt alle andere structuurniveaus
Wat is het denaturatie/renaturatie experiment van Anfinsen?
Het enzyme ribonuclease werd volledig gedenatureerd door behandelen met 8M ureum (8 mol/l) in de aanwezigheid van bèta-mercapto-ethanol. In het geval van ribonuclease, maar ook voor talrijke andere enzymen, is de denaturatie reversibel: door het wegnemen van de
denaturerende reagentia door dialyse wordt de natieve, bio-actieve structuur hersteld.
Dit bewijst dat de natieve conformatie van een proteïne vastgelegd ligt in de primaire structuur.
Besluit: ieder globulair eiwit heeft zijn unieke 3D-structuur en dus functie, bepaald door de aminozuurvolgorde.
Eiwit vouwing en ontvouwing zijn dus sterk coöperatieve processen.
Wat is het verschil tussen denaturatie en renaturatie?
Onder denatureren wordt in de biochemie het verlies van de ruimtelijke structuur van bepaalde stoffen verstaan, zoals een eiwit of een nucleïnezuur, waardoor eigenschappen en werking vaak sterk veranderen. Denaturatie vindt plaats onder niet-fysiologische omstandigheden van pH, concentratie en temperatuur.
=> De structuur gaat dus volledig verloren, waardoor het onomkeerbaar is.
Bij renaturatie is er ook verlies van ruimtelijke structuur, maar deze is wel omkeerbaar. Dit kan bijvoorbeeld optreden bij sterke verlaging van de temperatuur.
=> De structuur gaat dus volledig verloren, waardoor het onomkeerbaar is.
Bij renaturatie is er ook verlies van ruimtelijke structuur, maar deze is wel omkeerbaar. Dit kan bijvoorbeeld optreden bij sterke verlaging van de temperatuur.
Wat is het verschil tussen globulaire, wateroplosbare eiwitten eiwitten en structuureiwitten (vezelproteïnen)
- Structuureiwitten: geven mechanische ondersteuning aan cellen en weefsels. Deze zijn opgebouwd uit vezeleiwitten (keratine, collageen), of ontstaan door associatie van meerdere eiwitten (tubuline, actine). Vezelproteïnen (structuurproteïnen zoals alfa-keratine, collageen, fibroïne in zijde) bestaan volledig uit secundaire structuurelementen (helix of vouwbladstructuur) die door associatie een ‘hogere structuur’ vormen: superhelices of gestapelde vouwbladstructuren.
- Globulaire, wateroplosbare proteïnen vertonen daarenboven een nog complexere ruimtelijke structuur, gestabiliseerd door de interactie van de zijketens en door hydrofobe interactie : dit wordt de tertiaire structuur genoemd.
De vragen op deze pagina komen uit de samenvatting van het volgende studiemateriaal:
- Een unieke studie- en oefentool
- Nooit meer iets twee keer studeren
- Haal de cijfers waar je op hoopt
- 100% zeker alles onthouden
Onthoud sneller, leer beter. Wetenschappelijk bewezen.
