Enzymkinetica - Kinetiek van enzymatische reacties - Michaelis-Menten vergelijking

5 belangrijke vragen over Enzymkinetica - Kinetiek van enzymatische reacties - Michaelis-Menten vergelijking

Hoe kan de Michaëlis-Menten vergelijking vereenvoudigd worden bij zeer lage en hoge substraatconcentraties?

Bij zeer lage substraatconcentraties d.w.z. als [S] << Km, kan de Michaelis-Menten vergelijking vereenvoudigd worden tot:
v = (Vmax/Km) . [S] = k . [S]
Hierin is Vmax/Km een constante en de reactiesnelheid is dus van eerste orde met betrekking tot de substraatconcentratie. In de praktijk geldt dit lineair verband voor [S] = 1/100 Km.

Bij zeer hoge substraatconcentraties, dus voor [S] >> Km, kan men de vergelijking vereenvoudigen tot v = Vmax. De reactiesnelheid is dan onafhankelijk van de substraatconcentratie (nulde orde). Praktisch wordt hieraan voldaan als [S] = 100 Km.

Hoe werd de Michaëlis-Menten vergelijking voorgesteld door Lineweaver en Burk?


Uit een grafiek die het verband weergeeft tussen de initiële reactiesnelheid vi en de substraatconcentratie [S] is het moeilijk om de juiste waarde van Vmax en dus ook die van Km nauwkeurig af te lezen. Om hieraan te verhelpen werd een lineaire transformatie voorgesteld van de Michaëlis-Menten vergelijking door LINEWEAVER en BURK. In deze dubbel-reciproke transformatie wordt 1/v in ordinaat uitgezet tegenover 1/[S] in abscis.

Hoe kan men de hoeveelheid enzym kwantitatief bepalen met de Michaëlis-Menten vergelijking?

De factor (K2 . [S]) / (Km + [S]) is een constante voor elke waarde van [S]

We mogen niet vergeten dat voor niet-saturerende [S], het verband tussen v en [Etot] enkel lineair is voor initiële reactiesnelheden. De tijd gedurende dewelke men de vorming van het reactieproduct meet om deze initiële snelheid te bepalen moet dan ook voldoende kort zijn. Zoals reeds eerder vermeld, mag in deze tijdspanne maximaal 5% van het substraat omgezet zijn.
  • Hogere cijfers + sneller leren
  • Niets twee keer studeren
  • 100% zeker alles onthouden
Ontdek Study Smart

Hoe kan het katalytisch vermogen van enzymen kwantitatief worden uitgedrukt?

Het katalytisch vermogen van enzymen is zeer groot en wordt kwantitatief uitgedrukt door het zogenaamde wisselgetal (turnover number, kcat).

Het wisselgetal drukt uit hoeveel substraatmoleculen door een enzymmolecule worden omgezet, als het enzym volledig met substraat gesatureerd is. Voor de meeste enzymen heeft het wisselgetal een waarde die schommelt tussen 1 en 10^4 per seconde. Het wisselgetal wordt ook vaak de katalytische coëfficiënt genoemd.

Voor reacties van het eenvoudige één-substraat type en met één enkele substraatbindingsplaats per enzym-molecule is kcat = k2.

Welke invloed hebben de temperatuur en de pH op enzymatische reacties?

Als temperatuur stijgt, dan stijgt de snelheid
=> let op: bij 40-50° treedt denaturatie op
=> de snelheidscurve in functie van de temperatuur bestaat uit 2 componenten:
  1. een stijgend deel dat het effect weergeeft van de temperatuur op de reactiesnelheid
  2. een dalend deel dat moet toegeschreven worden aan de denaturatie van het enzym


Aangezien enzymen eiwitten zijn, worden hun eigenschappen ook sterk door de pH beïnvloed. De meeste enzymen hebben een kenmerkende pH bij dewelke hun activiteit maximaal is. Deze meest gunstige H+-concentratie noemt men het pH-optimum.

De vragen op deze pagina komen uit de samenvatting van het volgende studiemateriaal:

  • Een unieke studie- en oefentool
  • Nooit meer iets twee keer studeren
  • Haal de cijfers waar je op hoopt
  • 100% zeker alles onthouden
Onthoud sneller, leer beter. Wetenschappelijk bewezen.
Trustpilot-logo