Eiwitten - eiwitten,structuur en functie
6 belangrijke vragen over Eiwitten - eiwitten,structuur en functie
Hoe lees je een eiwit af in welke richting?
Zijketens kunnen ook een dissocieerbare groep hebben, welke aminozuren zijn dat?
aspartaat=asparaginezuur → negatief geladen
glutamaat= glutaminezuur→ negatief geladen
zure aminozuren:
arginine → positief geladen
lysine→ positief geladen
histidine→ positief geladen
met OH-groepen:
tyrosine→ ongeladen polar
threoine→ ongeladen polar
Vouwing heeft invloed van H-bruggen, welke zijn er?
backbone to side chain → H-brug tussen peptidenbinding en een aminozuur zijgroep
side chain to side chain → H-bruggen tussen twee aminozuur zijgroepen
- Hogere cijfers + sneller leren
- Niets twee keer studeren
- 100% zeker alles onthouden
Wat is een α‐HELIX en de kenmerken er van?
- Alle hoofdketen C=O en N-H vormen H-bruggen
- H-brug tussen C=O residu en N-H residu N+4 binden met elkaar om een helix te krijgen
- per winding zitten 3,6 residu
- het is een rechtsdraaiende helix
- de waterstofbruggen worden backbone to backbone gevormd wat wil zeggen, dat de hydrofiel aan de binnenkant zit en hydrofobe kant aan de buiten kant. hier door krijg je een tunneltje waardoor waterige moleculen vervoerd kunnen worden.
Zo’n kanaal kan in een membraan voorkomen en vervoerd dan waterige moleculen
Wat doet chaperonne eiwitten?
ook heb je chaperonne eiwitten die gelijk binden aan het eiwit en daardoor de correcte vouwing krijgt en het eiwit de juiste vorm heeft.
Wat zijn de post-translationele modificaties, en welke zijn er?
- fosforylering
- disulfide binding
- methylering
- glycoproteïnen
- lipoproteïnen
- acetylering
De vragen op deze pagina komen uit de samenvatting van het volgende studiemateriaal:
- Een unieke studie- en oefentool
- Nooit meer iets twee keer studeren
- Haal de cijfers waar je op hoopt
- 100% zeker alles onthouden