Specifieke modificaties van eiwitten in het ER beschrijven met de daarbij behorende enzymen

4 belangrijke vragen over Specifieke modificaties van eiwitten in het ER beschrijven met de daarbij behorende enzymen

Stap 3 Vouwing met hulp van Chaperone eiwitten.

  1. Monoglucosylering herkenning en binsing incompleet eiwit aan ER chaperone.
  2. Laatste glucose wordt weggehaald door glucosidases dat eiwit lod laat can de chaperones.

Daarna is het eiwit nog niet goed gevouwen . Wat gebeurd er nu?

Glucosyl transferase voegt glucose opnieuw door voor herkenning Chapperones aan hydrofobe aminozuren aan de buitenkant.

Wat functioneert als een soort timer hoe lang eiwit in ER zit en welke binding aan deze structuur?


Mannosidase knipt langzaam mannoses van oligosaccharide structuur.

ER-luminal lectin bindt aan nieuwe oligisaccharide structuur.
  • Hogere cijfers + sneller leren
  • Niets twee keer studeren
  • 100% zeker alles onthouden
Ontdek Study Smart

Stap 7: Wat is de samen hang tussen unfolded protein response (UPR) via IRE 1?

  • IRE door slechtgev ouwen eiwitten in ER dat na dimerisatie actief wordt door intracellulaire endonuclease domeinen, waaruit een specifiek RNA intro spliced.
  • Inkorte mRNA codeert voor tenscripteifactor (xbp1( die naar nucleus gaat en aan promoter bindt van de ER chaperone gen.
  • Nieuw aangemaakte chaperone hersteld balans voor helpen vouwen van eiwitten.

De vragen op deze pagina komen uit de samenvatting van het volgende studiemateriaal:

  • Een unieke studie- en oefentool
  • Nooit meer iets twee keer studeren
  • Haal de cijfers waar je op hoopt
  • 100% zeker alles onthouden
Onthoud sneller, leer beter. Wetenschappelijk bewezen.
Trustpilot-logo