Startpagina / Samenvattingen / Chemie Overal (6VWO) / eiwitmolecuul-tertiair-polypeptideketen

Chemie van het leven - Eiwitten

Q: Wat is het verschil tussen een amidebinding en een peptidebinding?

Uit één of twee monomeren met een COOH‑groep en een NH 2 ‑groep kan door polycondensatie een polyamide ontstaan. De binding die dan wordt gevormd heet een amidebinding. De amidebinding tussen aminozuren noem je een peptidebinding.

13 belangrijke vragen over Chemie van het leven - Eiwitten

Wat zijn vier functies van eiwitten?

Eiwitten zijn een van de meest veelzijdige soorten stoffen in je lichaam. Ze kunnen dienstdoen als bouwstof (structuureiwitten), maar ze spelen ook een belangrijke regulerende rol: ze zorgen voor transport van stoffen en voor communicatie (hormonen). Een kleine, maar belangrijke groep van eiwitten zijn de enzymen. Enzymen zijn biokatalysatoren die reacties met een factor van wel 10⁶ tot 10¹⁰ kunnen versnellen. Daarnaast worden bij een tekort aan koolhydraten en vetten, eiwitten verbrand en ze dienen dan als brandstof.

Wat gebeurt er met overtollige aminozuren?

Overtollige aminozuren worden in de lever afgebroken. Hierbij wordt de NH₂‑groep omgezet tot ammoniak en vervolgens tot ureum. Ureum wordt door de nieren uitgescheiden. De rest van het aminozuurmolecuul wordt omgezet in glucose of direct gebruikt voor de verbranding in de levercel.

Wat is het verschil tussen een amidebinding en een peptidebinding?

Uit één of twee monomeren met een COOH‑groep en een NH₂‑groep kan door polycondensatie een polyamide ontstaan. De binding die dan wordt gevormd heet een amidebinding. De amidebinding tussen aminozuren noem je een peptidebinding.

Hoe geef je de naam van een peptide weer?

De naam van een peptide geef je weer door de drieletterafkortingen van de aminozuren in het peptide achter elkaar te zetten. In het voorbeeld hierboven is dat Gly‑Val. Volgens een internationale afspraak staat het aminozuur met de vrije NH₂‑groep links.

Hoe geef je de naam voor grotere peptiden en eiwitten ook wel weer?

Voor grotere peptiden en eiwitten worden ook wel de éénletterafkortingen van de aminozuren gebruikt. Deze vind je, net als de drieletterafkortingen, in Binas tabel 67H1.

Hoe kan de primaire structuur van het hele eiwitmolecuul bepaald worden?

Het ontrafelen van de primaire structuur van een eiwitmolecuul is een tijdrovende bezigheid, zelfs nu er geautomatiseerde aminozuuranalysatoren bestaan.

Na gedeeltelijke hydrolyse van een eiwit (meestal met enzymen) wordt de volgorde van de aminozuren in de eiwitfragmenten bepaald. Via een legpuzzeltechniek (software) kan de primaire structuur van het hele eiwitmolecuul worden bepaald.

Wat is het verschil tussen de α‑helix en de β‑sheet?

Een polypeptideketen kan op sommige plaatsen een spiraalstructuur aannemen en op andere plaatsen een plaatstructuur. Deze structuren noem je ook wel α‑helix en β‑sheet.

Wat is de tertiaire structuur van een heel eiwitmolecuul?

De secundaire structuur beschrijft alleen de ruimtelijke bouw van delen van de polypeptideketen. De ruimtelijke bouw van een heel eiwitmolecuul noem je de tertiaire structuur.

Wat speelt een rol bij de vorming van de tertiaire structuur van een eiwitmolecuul?

Hierin speelt naast de vorming van H‑bruggen ook het hydrofobe karakter van de restgroepen een rol. Soms treedt er aantrekking tussen tegengesteld geladen groepen op. In figuur 16.17 zie je als voorbeeld een carbonzuurgroep met een negatieve lading tegenover een positief geladen aminogroep. Er kan ook sprake zijn van zwavelbruggen.

Wat is het gevolg van zwavelbruggen in een eiwitmolecuul?

Deze zwavelbruggen zijn atoombindingen. Ze treden op tussen cysteïne‑eenheden in delen van de keten die in de ‘gestrekte’ polymeerketen vaak ver van elkaar zijn verwijderd. Daardoor ontstaan meestal de grote ‘lussen’ in de ruimtelijke structuur.

Wat is het gevolg van een verandering in de primaire structuur?

In figuur 16.17 kun je zien welke bindingstypen in een eiwitmolecuul voor kunnen komen. Als de primaire structuur van een eiwit verandert, komen er ook andere bindingstypen in de keten voor en verandert de secundaire en tertiaire structuur. Hierdoor worden de secundaire en tertiaire structuur van een eiwit volledig bepaald door de primaire structuur.

Welke structuren kunnen denatureren bij een eiwitmolecuul?

De bindingen die voor de secundaire en tertiaire structuur zorgen zijn gevoelig voor temperatuurverhoging en veranderingen van de pH. Bij een te hoge temperatuur worden H‑bruggen bijvoorbeeld verbroken, waardoor de secundaire structuur wordt verbroken. Het eiwit verliest dan zijn functie. Dit proces heet denatureren.

Wat is de quaternaire structuur van een eiwitmolecuul?

Sommige eiwitten bestaan niet uit een enkele polypeptideketen, maar uit meerdere ketens die in elkaar verstrengeld zijn. De bouw van zo’n eiwit noem je de quaternaire structuur. Een klassiek voorbeeld is hemoglobine, dat uit vier polypeptideketens bestaat, waarvan er steeds twee identiek zijn.

De vragen op deze pagina komen uit de samenvatting van het volgende studiemateriaal:

Chemie Overal (6VWO)

Bekijk samenvatting

Een unieke studie- en oefentool
Nooit meer iets twee keer studeren
Haal de cijfers waar je op hoopt
100% zeker alles onthouden

Onthoud sneller, leer beter. Wetenschappelijk bewezen.

Studiemateriaal generieke omslagafbeelding

Chemie van het leven - Eiwitten

13 belangrijke vragen over Chemie van het leven - Eiwitten

Wat zijn vier functies van eiwitten?

Wat gebeurt er met overtollige aminozuren?

Wat is het verschil tussen een amidebinding en een peptidebinding?

Hoe geef je de naam van een peptide weer?

Hoe geef je de naam voor grotere peptiden en eiwitten ook wel weer?

Hoe kan de primaire structuur van het hele eiwitmolecuul bepaald worden?

Wat is het verschil tussen de α‑helix en de β‑sheet?

Wat is de tertiaire structuur van een heel eiwitmolecuul?

Wat speelt een rol bij de vorming van de tertiaire structuur van een eiwitmolecuul?

Wat is het gevolg van zwavelbruggen in een eiwitmolecuul?

Wat is het gevolg van een verandering in de primaire structuur?

Welke structuren kunnen denatureren bij een eiwitmolecuul?

Wat is de quaternaire structuur van een eiwitmolecuul?

Samenvattingen die gerelateerd zijn aan Chemie van het leven - Eiwitten

Chemie Overal (6VWO)

Pioneers of Psychology

Klimaatverandering

Chemie Overal (5VWO)

Overal Natuurkunde (4VWO)

Nectar (4e editie) - 5VWO

Overal Natuurkunde (5VWO)

Wetenschapsoriëntatie

Moleculaire gastronomie

Geofysica

Laagland, literatuur & lezen (Theorieboek vw…

Hersenen & Leren