Subcellulaire organisatie

28 belangrijke vragen over Subcellulaire organisatie

Waarom bestaat de nucleaire enveloppe uit 2 membranen?

Bij het ontstaan van de nucleaire enveloppe is het plasmamembraan gaan instulpen, deze is afgesnoerd en gevouwen om het DNA heen.

Wat is het vacuolaire systeem?

Alle organellen die gevormd zijn uit ER.

Wat is het evolutionaire voordeel van compartimenteren?

Hierdoor zijn er organel-specifieke milieus ontstaan die geoptimaliseerd zijn voor specifieke taken. Er ontstaat hierdoor een scheiding van opeenvolgende taken en een vergroting van het membraanoppervlak voor membraan afhankelijke reacties. Ook helpt het bij de regulatie van genexpressie. 
  • Hogere cijfers + sneller leren
  • Niets twee keer studeren
  • 100% zeker alles onthouden
Ontdek Study Smart

Hoe kunnen grote eiwitten door kernporien?

Actief transport
Een voorbeeld hiervan is een transcriptie factor. Deze moeten de kern in om genexpressie te regelen, door met de promotor van een gen te gaan binden om deze zo aan te zetten. Wanneer deze in het cytosol gesynthetiseerd is wordt het geactiveerd door een steroïd hormoon. Hierdoor komt de receptor vrij te liggen waardoor het herkent wordt en door de kernporie heen getransporteerd kan worden.

Welke eiwitten worden door RER gesynthetiseerd?

  • Membraaneiwitten van het vacuolaire systeem
  • Plasma membraaneiwitten
  • Eiwitten in het lumen van het vacuolaire systeem
  • Secretie eiwitten

Wat zijn targeting sequenties?

Geeft aan waar het eiwit in de cel heen moet, krijgt dit nadat het gevormd is door het vrij ribosoom . Eiwitten gaan naar kern, peroxisomen of mito's.

Waar worden eiwitten voor het vacuolaire systeem gemaakt?

In ribosomen op RER, geregen tijdens de synthese. Daarna naar andere compartimenten van vacuolaire systeem, membraan of via secretie naar buiten de cel.

Hoe werkt eiwitsynthese in vacuolaire systeem?

Het ribosoom bindt het een stukje mRNA en begint met het maken van een eiwit. Het begin van dit eiwit bevat een ER signaal sequentie aan de N-terminus. Een signal recognition particle herkent en bindt aan het de signal sequence, waarna het signal recognition particle aan een SRP receptor op het ER membraan bindt. Het eiwit wordt nu verder gesynthetiseerd door een translocatie kanaal het ER lumen in. Als het klaar is wordt de signaal sequentie door een signal peptidase afgeknipt. 

Hoe werkt eiwitsynthese van membraan eiwit?

Gelijkaardig aan vacuolair systeem.
Deze eiwitten hebben halverwege een hydrofobe stop-transfer sequentie, waardoor de synthese door het membraan niet verder gaat. Er ontstaat een membraaneiwit. Hierbij steekt de N-terminus van het eiwit in het lumen en de C-terminus in het cytosol. 

Wat gebeurt met membraaneiwitten met C-terminus in het lumen?

Hierbij bevindt zich een start-transfer peptide niet aan het begin van het eiwit maar iets verderop. Hierbij wordt dus ook niet de signaal sequentie afgeknipt, omdat die dus midden in het eiwit zit.

Hoe kan een wit meerdere malen door het membraan zitten?

Hierbij zit weer intern in het eiwit een start-transfer sequentie,  met verderop een stop-transfer sequentie, waardoor het dus twee keer door het membraan heen wordt geregen. Als hierop weer een start-transfer sequentie volgt gaat het eiwit er drie keer doorheen etc. 

Hoe worden disulfide bruggen gevormd bij SER?

Het aminozuur cysteïne heeft een vrije SH-groep. Deze kunnen met elkaar een reactie aangaan en een disulfide brug vormen. Dit gebeurt door katelysatie m.b.v. proteïne disulfide isomerase (PDI). Dit eiwit kan ook andere disulfide bruggen breken. 

Hoe worden eiwitten covalent gebonden aan suikers/carboyhydraten?

Suikers worden altijd aan asparagine (ASN) gebonden. Dit heet N-glycosylering. Hierdoor ontstaan glycoproteïnen. 

Hoe werkt vouwing ven assemblage in multimeer eiwitcomplex bij SER?

De vouwing van eiwitten gebeurd met behulp van chaperone eiwitten. Deze herkennen de suikers op het eiwit en begeleiden het eiwit tot vouwing. De vouwingen worden stabiel gehouden met de disulfide bruggen. Nadat het eiwit gevouwen is kan het een multimeer complex vormen met andere eiwitten. Nadat deze complexen worden gevormd worden de glucosemoleculen van het suikerboompje af geknipt. Nu heeft het alleen nog maar mannose als suiker erop; high mannose glycoproteïnen

Wat zijn COAT eiwitten?

Cytosolaire eiwitten die helpen bij het maken van de transportblaasjes en sortering van eiwitten voor transport

Wat is modificatie N-glyosylering?

Modificatie aan suikerketens aan Asn

Wat is sulfatering van eiwitten?

Zwavelgroep erop zetten

Wat is fosforylering van (glyco)proteïnen?

Fosfaatgroep op eiwit of op de suikerketens.

Wat doet het rans-golgi netwerk?

Hier vindt de verdere eiwitsortering plaats naar endosomen/lysosomen of naar plasmamembraan (mogelijk voor secretie). 

Wat is cisternale maturatie?

Dat cisternen langzaam opschuiven van het cis- naar het trans-golgi

Hoe kunnen eiwitten worden uitgescheiden?

Apicaal richting lichaamsholte of basolateraal richting bloed.
Bijvoorbeeld in de darm; apicale secretie van slijm uit de slijmbekercellen en basolaterale secretie van voedingstoffen naar het bloed

Waar vindt apolaire secretie plaats?

Bij cellen met geen duidelijke kanten, zoals bijv. witte bloedcellen die antistoffen uitscheiden

Hoe worden collageenfibrillen gevormd?

Allereerst wordt er pre-procollageen gesynthetiseerd. Hier zit de signaal peptide nog aan. Wanneer deze eraf wordt geknipt in het ER wordt het procollageen. Drie collageen eiwitten vormen een complex en gaan via het golgi en exocytose de cel uit. Op het moment dat het de cel verlaat wordt er nog een klein stukje van de C- en N-terminus af geknipt en wordt het tropocollageen genoemd. Dat gebeurd door het enzym collagenase. Nu kunnen de tropocollageenmoleculen polymeriseren en wordt er een fibril gevormd. 

Hoe worden proteoglycanen gemaakt?

Proteoglycanen bestaan uit GAG’s  die aan een core eiwit gekoppeld zijn. GAG’s zijn lange polysacherideketens. Proteoglycaansynthese vindt plaats in het golgi. Hyaluronzuur is een GAG dat wordt gesynthetiseerd op het plasmamembraan. Dit wordt door het membraan naar buiten de cel geregen. De GAG’s binden aan cationen en absorberen water. Door het vele water geven ze weefsels veel resistentie tegen compressie. Ook werkt het als glijmiddel in bijv. kraakbeen. Ook bind het groeifactoren en geven zo sturing aan celmigratie. 

Wat is clahtrine-mediated endocytose?

Een selectieve vorm van endocytose waarbij receptormembraaneiwitten binden aan liganten buiten de cel en deze zo selectief opnemen. De transmembraaneiwitten steken uit in het cytosol en met hun cytoplasmatische domein affiniteit hebben voor adaptine, wat affiniteit heeft voor clathrine. Het ligand met het membraaneiwit komt dan terecht in een clathrine-coated blaasje, waarna de clathrine zal loskoppelen en het blaasje kan versmelten met een endosoom.  

Hoe wordt cholesterol opgenomen?

Verpakt in low density lipoproteïnepartikels (LDL). Het LDL bindt dan aan een LDL-receptor.
Het LDL zal dan uiteindelijk in een endosoom komen waar door de pH de receptor los laat en weer terug naar het membraan gaat via het blaasje zodat het kan worden hergebruikt. Het LDL in het endosoom gaat vervolgens naar het lysosoom  waar de pH nog lager is en het LDL wordt afgebroken en het cholesterol vrij komt in de cel. 

Hoe maakt een pathogeen organisme misbruik van endocytose?

Virussen bijvoorbeeld worden opgenomen door endocytose en komen dan in een endosoom. Het membraan van de virussen zal dan versmelten met het membraan van het endosoom waardoor het virus vrij het cytosol komt. Het virus RNA wordt dan gebuikt om nieuwe viruseiwitten te maken in de gastheercel. Op deze manier worden er weer nieuwe virussen gevormd worden die van het plasmamembraan afknoppen. 

Waardoor hebben lysosomen een zuur milieu?

Dit wordt veroorzaakt door een protonen pomp op het membraan van het lysosoom die protonen het lumen in pompt.   

De vragen op deze pagina komen uit de samenvatting van het volgende studiemateriaal:

  • Een unieke studie- en oefentool
  • Nooit meer iets twee keer studeren
  • Haal de cijfers waar je op hoopt
  • 100% zeker alles onthouden
Onthoud sneller, leer beter. Wetenschappelijk bewezen.
Trustpilot-logo