Enzyme kinetics and protein purification - Enzymen - Enzymkinetiek

4 belangrijke vragen over Enzyme kinetics and protein purification - Enzymen - Enzymkinetiek

Hoe ziet een Michaelis-Menten plot eruit?

De reactiesnelheid (V) wordt uitgezet op de y-as tegen de substraatconcentratie [S] op de x-as. Hieruit kunnen Vmax en Km (substraatconcentratie op x-as waarbij de helft van de Vmax wordt bereikt) worden opgemaakt.

Wat is de Km in een Michaelis-Menten plot?

Km geeft een idee over het bereik van [S] waarbij een reactie zal plaatsvinden. Hoe groter de Km, hoe zwakker de bindingsaffiniteit van het enzym voor dat substraat.
Dus een lage Km is een hoge affiniteit/sterke binding tussen enzym en substraat. Denk aan stijle lijn is sterke binding, afgevlakte lijn is zwakke binding.

Wat is een Lineweaver-Burk plot?

Op de y-as wordt 1/V uitgezet tegen 1/[S] op de x-as. Hierdoor onstaat een exponentiële lijn, ipv een kromme zoals bij de Michaelis-Menten plot.
Het snijpunt met de y-as is de 1/Vmax en  het snijpunt met de x-as is -1/Km.
Zo kunnen de Vmax en Km gemakkelijker bepaald worden dan met een Michaelis-Menten plot.
  • Hogere cijfers + sneller leren
  • Niets twee keer studeren
  • 100% zeker alles onthouden
Ontdek Study Smart

Wat is allosterische inhibitie?

Het binden van een remmer/inhibitor aan de andere kant van het enzym dan waar de substraat binding site zich bevindt.
-> door de conformationele verandering van het enzym wordt het enzym inactief.

De vragen op deze pagina komen uit de samenvatting van het volgende studiemateriaal:

  • Een unieke studie- en oefentool
  • Nooit meer iets twee keer studeren
  • Haal de cijfers waar je op hoopt
  • 100% zeker alles onthouden
Onthoud sneller, leer beter. Wetenschappelijk bewezen.
Trustpilot-logo