Eiwit domeinen

5 belangrijke vragen over Eiwit domeinen

Wat is het chemisch verschil wanneer een tyrosine wordt gefosforyleerd?

Deze modificatie wordt gekatalyseerd door PTK's en introduceert een negatief geladen fosfaatdeel, waardoor de lading en structuur van het aminozuur veranderen. Dit kan leiden tot conformationele veranderingen en nieuwe bindingsplaatsen creëren voor andere eiwitten die domeinen bevatten die gefosforyleerde tyrosineresiduen herkennen, zoals het SH2-domein.

Wat is de regulatie van eiwitinteractie door het SH2-domein?

Bijvoorbeeld gefosforyleerde tyrosineresiduen op receptortyrosinekinasen (RTK's). Deze fosfotyrosineresiduen fungeren dan als dockingsplaatsen voor eiwitten met SH2-domeinen, waardoor ze kunnen binden en neerwaarste signaalroutes initiëren.

Wat zijn de verschillen tussen SH2- en PTB-domeinen?

  • SH2 herkennen specifiek gefosforyleerde tyrosineresiduen binnen een specifieke sequentiecontext, bijv pYEEI.
  • PTB herkennen gefosforyleerde tyrosineresiduen binnen de NPXpY sequentie. PTB kan meer diverse interacties aangaan dan SH2.
  • Hogere cijfers + sneller leren
  • Niets twee keer studeren
  • 100% zeker alles onthouden
Ontdek Study Smart

Wat zijn de verschillen tussen SH2- en SH3-domeinen?

  • SH2 herkent gefosforyleerde tyrosineresiduen.
  • SH3 binden aan prolinerijke motieven.

Wat is karakteristiek voor het PTB-domein?

PTB herkent gefosforyleerde tyrosineresiduen, PTB kan in tegenstelling tot SH2 ook met niet-fosforyleerde liganden interageren, wat zorgt voor een breder scala aan interacties en functies.

De vragen op deze pagina komen uit de samenvatting van het volgende studiemateriaal:

  • Een unieke studie- en oefentool
  • Nooit meer iets twee keer studeren
  • Haal de cijfers waar je op hoopt
  • 100% zeker alles onthouden
Onthoud sneller, leer beter. Wetenschappelijk bewezen.
Trustpilot-logo