Startpagina / Samenvattingen / eiwitten en moleculen / enzym-substraat-overgangstoestand

Eiwitten en enzymen - thermodynamica, structuur en katalyse - katalyse

5 belangrijke vragen over Eiwitten en enzymen - thermodynamica, structuur en katalyse - katalyse

Welke actieve plaats heeft een enzym? (2)

Het sleutel-slot principe, het pas er dat werkelijk in.
induced fit principe, het substraat binding zorgt ervoor dat het enzym in de juiste conformatie komt en gestabiliseerd wordt.

Enzymen werken (bijna) nooit alleen, wat bindt er aan? En wat gebeurd er mee?

Een cofactor:

anorganisch (bv. Metaalion, Mg++, Ca++, Zn++, Mn++)
organisch (co-enzym of een prostetische groep)

enzym: onveranderd, reageert niet mee (katalysator)
co-factor: verandert ten gevolge van reactie

Hoe wordt de energie van de transition state verlaagd?

Een enzym heeft altijd een hoger energie en pas bij binding van substraat zal de energie van het enzym verlaagt wordt. Ze zijn dus altijd opzoek om hun energie niveau te verlagen.

Binding aan substraat via veel zwakke interacties verlaagt Gibbs vrije energie van het enzym!
De vrijgekomen energie wordt gebruikt om ΔG‡ te verlagen

Specifiekere substraten hebben een sterkere binding en zorgen voor een grotere verlaging van de Gibbs vrije energie van het enzym
De interacties van substraat met enzym zijn optimaal als substraat zich in overgangstoestand bevindt: stabilisatie van overgangstoestand

Katalyse door chymotrypsine verloopt via twee deelreacties?

Acylering: covalente binding enzym met één van de producten. Het binden van een amide met OH
deacylering: losmaken enzym-product

Drie eigenschappen van de active site van proteasen?

Het creëren van een nucleofiele aanval ( reactief maken van serine, cysteine, water). Reactief=energetisch relatief ongunstig!
het aanvallen van de C=O groep en creëren van de tetrahedral intermediate (overgangstoestand substraat)
stabiliseren van de overgangstoestand door middel van oxyanion hole: verlaging activeringsenergie

De vragen op deze pagina komen uit de samenvatting van het volgende studiemateriaal:

eiwitten en moleculen

Bekijk samenvatting