Enzymkinetiek en regulatie - enzymregulatie

7 belangrijke vragen over Enzymkinetiek en regulatie - enzymregulatie

Wat zegt de lineweaver & burk?

Van de michaelis-menten vergelijkingen maken zij een rechte lijn dat doen ze doormiddel. Door allebei de kanten te delen door 1.
zo krijg je een Y=AX + B lijn grafiek
helling (A)= Km/Vmax
afsnede (B) met de 1/V0 as ligt op 1/Vmax

voordeel hiervan is dat je maar een paar concentraties hoeft te meten en daar een lijn van kan maken.

Wat zijn de 3 reversibele enzymremmers?

  1. Competitive inhibitor
    er is competitie met het substraat voor de active site. ES vormt moeilijker. Als je maar genoeg substraat toevoegt maak je het effect toevoegt maak je het effect van de remmer weer ongedaan.
  2. Uncompetitive inhibitor
    remmer bindt enkel aan ES-complex: hierdoor stabiliseer je het ES-complex en vertraag je de vorming van E+P.  Het bindt aan het substraat dus het enzym moet al in enzym substraat gebonden staat zijn.
  3. noncompetitive inhibitor
    remmer bindt niet in de active site, maar zorgt voor een conformatieverandering, waaardoor substraat niet meer (goed) bindt.

Waar zorgt de competitive inhibitor voor?

In aanwezighied van een competitive inhibitor wordt in dit schema alleen K1 kleiner, dus Km krijgt een grotere waarde:
je hebt meer substraat nodig om 1/2Vmax te bereiken

V0= Vmax als ES = E totaal. Dit gebeurt als S heel groot is, dus K2 en Vmax blijven gelijk.

Km wordt groter Kmapp (de schijnbare constante als er een remmer is) > Km
Vmax blijft gelijk Vmax=Vmaxapp.
bij M-M gaat de grafiek naar beneden vlakt wat af.
lineweaver grafiek gaat de lijn steiler omhoog met op de y-as het zelfde punt
  • Hogere cijfers + sneller leren
  • Niets twee keer studeren
  • 100% zeker alles onthouden
Ontdek Study Smart

Waar zorgt een uncompetitive inhibitor voor?

In aanwezigheid wordt de K-1 als de K2 kleiner, dus Km krijgt een kleinere waarde:
je hebt minder substraat nodig om 1/2Vmax te bereiken. De affiniteit wordt groter dus lager Km maar ook ene lagere Vmax.

Kmapp<Km
Vmaxapp<Vmax

Kijk de grafieken en zie wat er gebeurd

Wat zijn irreversibele enzymremmers?

  • In tegenstelling tot reversibele remmers, laten irreversibele remmers het enzym niet of nauwelijks los.
  • Qua kinetiek lijken ze dan ook op noncompetitive inhibitors: je raakt enzym kwijt als de remmer bindt.
  • een van die remmers is de groep-specifieke reagentia. --> de -SH reageert dan met de katalytische cysteine en zorgt dat het geblokkeerd wordt. De zijketens in katalytische centra zijn meestal het reactiefst

Irreversibele Remmer: Groep-specifieke reagentia

  • Door verschillende chemische groepen rond de reactieve groep te positioneren kunnen enzym-specifieke irreversibele remmers gemaakt worden.
  • Deze lijken chemisch dan op een substraat van het enzym.
  • Dit worden ook wel substrate analogs of  suicide inhibitors genoemd.

Wat bedoelen we met allosterische regulatie van enzymen

Dat veel enzymen in ene keer dezelfde stap doen waardoor het proces wordt verstrekt door nog meer enzymen die de stap gaan doen, het is een alles of niet principe.


Als er een s-curve is dan kan je geen meachaelis-menten vergelijking op toepassen.  à allosterische regulatie van het enzym. 

De vragen op deze pagina komen uit de samenvatting van het volgende studiemateriaal:

  • Een unieke studie- en oefentool
  • Nooit meer iets twee keer studeren
  • Haal de cijfers waar je op hoopt
  • 100% zeker alles onthouden
Onthoud sneller, leer beter. Wetenschappelijk bewezen.
Trustpilot-logo