Startpagina / Samenvattingen / Enzymen en Eiwitten / remmer-substraat-remmers

Verschillende enzymremmers

Q: Op welke manier beïnvloeden irreversibele remmers de kinetiek?

Qua kinetiek lijken ze dan ook op noncompetitive inhibitors: je raakt enzym kwijt als de remmer bindt

Q: Waar binden irreversibele remmers meestal en waarom?

Deze remmers zijn meestal stoffen die makkelijk reageren met specifieke zijketens (in de katalytische site). Ze worden zo gemaakt dat ze sterk lijken op het substraat en ook, of nog sterker, binden. Maar de binding is daarnaast een vaste binding en kan niet meer verbroken worden

Q: Hoe noem je het ook wel als irreversibele remmers lijken op het substraat? En wat is een voorbeeld?

Substrate analogs of suicide inhibitors. Een voorbeeld is penicilline die lijkt op het substraat voor een bacteriële transpeptidase.

14 belangrijke vragen over Verschillende enzymremmers

Op basis waarvan worden de typen remmers ingedeeld?

Op basis van moleculaire mechanismen

Noem de 3 subcategorieën reversibele remmers

Competitive, uncompetitive en noncompetitive

Wat doet een competitieve remmer?

Deze remmer gaat een competitie aan met het substraat voor de active site. Als de remmer er zit, kan het substraat niet binden. ES vormt dus moeilijk. Als je maar genoeg substraat toevoegt maak je het effect van de remmer weer ongedaan. Je ‘speelt’ dan eigenlijk met de affiniteit

Wat doet een uncompetitive remmer?

Je hebt ook een umcompetitive inhibitor. Hier bindt de remmer enkel aan ES-complex, dus niet aan substraat of active site: hierdoor stabiliseer je het ES-complex en vertraag je de vorming van E+P

Wat doet een noncompetitive remmer?

Deze remmer bindt hier niet in de active site, maar zorgt voor een conformatieverandering waardoor het substraat niet meer (goed) bindt en remt zo het enzym

Wat houdt het reversibel zijn van de remmers in?

Dat betekent dat ze niet covalent binden, maar zelf een affiniteit hebben voor het enzym en ook weer los kunnen laten en hun reactie eigenlijk weer ongedaan kunnen maken

Hoe verloopt de kinetiek bij een noncompetitive remmer en wat zie je terug in de grafieken?

In de aanwezigheid van de remmer lijkt het alsof je minder enzym E hebt. De constanten k1, k-1 en k2 en ook dus Km blijven gelijk. Doordat je wel minder [E]totaal hebt neemt de Vmax af en wordt dus kleiner (maar bij gelijke [s])

Kmapp = Km en Vmax app < Vmax. De curves lopen nu ook eerder afgeplat en lijken op de uncompetitive, alleen liggen de krommingen meer naar rechts. De rechte lijn loopt steiler, maar heeft hetzelfde beginpunt in de negatieve x-as.

Op welke manier beïnvloeden irreversibele remmers de kinetiek?

Qua kinetiek lijken ze dan ook op noncompetitive inhibitors: je raakt enzym kwijt als de remmer bindt

Waar binden irreversibele remmers meestal en waarom?

Deze remmers zijn meestal stoffen die makkelijk reageren met specifieke zijketens (in de katalytische site). Ze worden zo gemaakt dat ze sterk lijken op het substraat en ook, of nog sterker, binden. Maar de binding is daarnaast een vaste binding en kan niet meer verbroken worden

Hoe noem je het ook wel als irreversibele remmers lijken op het substraat? En wat is een voorbeeld?

Substrate analogs of suicide inhibitors. Een voorbeeld is penicilline die lijkt op het substraat voor een bacteriële transpeptidase.

Sommige enzymen worden eerst inactief geproduceerd, waarom? En hoe worden ze actief gemaakt?

Anders kunnen de enzymen de organen, zoals de alvleesklier, zelf afbreken. Door proteolyse worden ze actief, waar er een stuk van het enzym afgeknipt wordt

Op welke manier kan enzymatische activiteit ook gereguleerd worden?

Enzymatische activiteit kan gereguleerd worden door post-translationele modificaties, bijvoorbeeld fosforylatie. Dit kan doordat de modificatie de active site toegankelijk maakt of juist blokkeert of doordat de fosforylatie de plek van het enzym in de cel reguleert.

Noem nog een derde manier waarop enzymatische activiteit gereguleerd kan worden

Ook kan enymatische activiteit worden gereguleerd door eiwit-eiwit interacties, bijvoorbeeld door regulatoire subunits als in protein kinase A. Bij cyclisch-AMP binding laat de regulatoire subunit los en kan de katalytische subunit actief worden. Ook wel allosterische regulatie van enzymen.

Wanneer spreken van allosterische eiwitten/enzymen en wat is daarbij anders/belangrijk?

Veel enzymen die een commited step in een proces uitvoeren worden allosterisch gereguleerd. Deze houden zich niet aan M-M kinetiek, ze hebben S-curve. De commited step: als deze stap is uitgevoerd lopen de volgende reacties vrijwel ongereguleerd door. Vaak op ‘beslispunten’ in de biosynthese routes. Met zo’n S-curve heb je meer een soort aan/uit schakelaar en met M-M kinetiek kan je het reguleren met de hoeveelheid substraat; een soort dimmer. Je mag M-M dus niet uitvoeren op allosterische eiwitten.

De vragen op deze pagina komen uit de samenvatting van het volgende studiemateriaal:

Enzymen en Eiwitten

Bekijk samenvatting

Een unieke studie- en oefentool
Nooit meer iets twee keer studeren
Haal de cijfers waar je op hoopt
100% zeker alles onthouden

Onthoud sneller, leer beter. Wetenschappelijk bewezen.

Studiemateriaal generieke omslagafbeelding

Verschillende enzymremmers

14 belangrijke vragen over Verschillende enzymremmers

Op basis waarvan worden de typen remmers ingedeeld?

Noem de 3 subcategorieën reversibele remmers

Wat doet een competitieve remmer?

Wat doet een uncompetitive remmer?

Wat doet een noncompetitive remmer?

Wat houdt het reversibel zijn van de remmers in?

Hoe verloopt de kinetiek bij een noncompetitive remmer en wat zie je terug in de grafieken?

Op welke manier beïnvloeden irreversibele remmers de kinetiek?

Waar binden irreversibele remmers meestal en waarom?

Hoe noem je het ook wel als irreversibele remmers lijken op het substraat? En wat is een voorbeeld?

Sommige enzymen worden eerst inactief geproduceerd, waarom? En hoe worden ze actief gemaakt?

Op welke manier kan enzymatische activiteit ook gereguleerd worden?

Noem nog een derde manier waarop enzymatische activiteit gereguleerd kan worden

Wanneer spreken van allosterische eiwitten/enzymen en wat is daarbij anders/belangrijk?

Samenvattingen die gerelateerd zijn aan Michealis-Menten vergelijking

Enzymen en Eiwitten

Blokboek organisme BMW

KC 2: Van zygote naar blastula

Practicumtoets

Organisme

Gedragsbiologie

Organische Chemie

Fysische Chemie

Weefsels

Human monogenetic diseases

Bio-informatica

Externe beïnvloeding celfunctie