Farmacochemie enzymen

17 belangrijke vragen over Farmacochemie enzymen

Wat is het lock en key principe?

Het substraat past in het enzym zoals een sleutel in een slot. Het binden aan het enzym versnelt de reactie.

Wat is een allostere activatie?

Als binding van een (substraat) molecuul een andere active site beschikbaar maakt voor het substraat spreekt men van allostere activatie. Allosteer betekent op een andere plaats.
Het kan dus zijn dat een substraat bindt aan een enzym en er zo voor zorgt dat er aan de andere kant van dat enzym nog een zelfde substraat kan binden wat er eerst niet kon binden.

Wat geeft de Km waarde aan?

Dit geeft de stabiliteit van het E-S complex aan.
  • Hogere cijfers + sneller leren
  • Niets twee keer studeren
  • 100% zeker alles onthouden
Ontdek Study Smart

Hoe vallen de V-max en de Km uit een grafiek te halen?

Als de snelheid (y) tegen de substraat concentratie wordt geplot (X) dan ontstaat er een niet lineaire curve. De Vmax is dan vrij gemakkelijk af te lezen. Bij 1/2 Vmax is de bijbehorende x-waarde gelijk aan Km.

Hoe vallen de waarden uit de grafiek te halen als deze eerst geliniealiseerd is?

Dan geldt dat 1/ V op de Y-as staat en 1/(S) op de X-as staat. Daar waarde lijn door de y-as gaat geldt dat de waarde gelijk staat aan 1/ Vmax. Daar waar de lijn de X-as raakt geldt -1/Km. De helling van de lijn staat gelijk aan Km/ Vmax.

Wat is competitieve inhibitie?

De remmer bindt in competitie met het substraat op dezelfde bindingsplaats. De binding zelf is reversibel.

Hoe valt competitieve inhibitie in een grafiek terug te zien?

Het plotten van een rechte lijn gaat op dezelfde manier als bij de gewone plot. Ook het aflezen van de waarde is hetzelfde. Het is alleen zo dat om nog hetzelfde effect te krijgen van het substraat, er 2 keer zoveel substraat aanwezig moet zijn als inhibitor.

Wat is irreversibele inhibitie?

De remmer maakt dan een covalente binding met het enzym, terwijl het substraat dit natuurlijk niet doet.

Hoe valt irreversibele inhibitie in een grafiek terug te zien?

Het aflezen gebeurt weer op dezelfde manier. linieaire plot. De Km blijft gelijk hier maar de Vmax neemt af bij een dergelijke inhibitor. Het substraat staat namelijk niet in competitie met de remmer.

Wat is non-competitieve inhibitie?

De remmer bindt hierbij op een allostere plaats in het enzym. Het enzym kan hierbij eerst aan het substraat of eerst aan de remmer binden. Dit is afhankelijk van de verschillende concentraties van de verschillende componenten en de bindingsconstantes.
Op het moment dat zowel het substraat als de inhibitor zijn gebonden kan het product niet gevormd worden, of het product wordt heel langzaam gevormd.

Welke klassen NSAID's zijn er?

- salicylzuren: aspirine bijv.
- propionzuren: 2 benzeenringen en zuurgroep: vb: ibufprofen, naproxen, ketoprofen
- enolzuren: hebben een zwavel met 2 dubbelgebonden O's.
- 4-acetamidofenol: vb: paracetamol.
- fenyl-acetic acid: vb: diclofenac. 2 benzeenringen met een N in het midden en een zuurgroep
- pyridine sulfonamide: 2 benzeenringen met een O in het midden. Bevat ook een zwavel met 2 dubbelgebonden O's.
- diarylheterocyclics: 2 benzeenringen en 1 vijfring met een N of O. Bevat ook een Zwavel met 2 dubbelgebonden O's.

Wat is het verschil tussen COX-1 en COX2?

COX 1 is verantwoordelijk voor de normale lichaamsfunctie. De activiteit is betrokken bij homeostase in het maagdarmkanaal.
COX 2 is verantwoordelijk voor inflammatoire reacties. Maar COX-2 is ook betrokken bij het beschermen van bloedvaten. De COX-2 remmers zijn inmiddels alleen verboden vanwege een te grote kans op hartfalen.
Aspirine werkt in lage concentraties alleen op de bloedstolling, waardoor dit leidde tot de productie van ascal.

Wat is het verschil tussen acetylcholine en een carbamaat als substraat voor acetylcholinesterase?

Bij een carbamaat gaat de eerste stap wel snel net zoals bij acetylcholine maar de tweede stap niet. Dit komt omdat er nu geen CCOO groep aan de acetylcholinesterase zit maar een NHCOO groep. Dit tussenproduct is stabieler, waardoor de hydrolysestap dus erg langzaam is.. Acetylcholineesterasen wordt gecarbamoyleerd door carbamaten.

Wat zijn transition state remmers?

Dit zijn stoffen die lijken op een transition state van een bepaalde reactie. Deze stoffen binden dus goed aan de enzymen.
Een boorzuur bijv. .lijkt door zijn elektronendeficientie en op het boor en het overschot op de zuurstoffen op de transition state voor hydrolyse van acetylcholine.

Hoe kan cholesterol geremd worden?

Het enzym HMG CoA reductase kan worden geremd waardoor er geen cholesterol wordt gevormd. Statines zijn substraat mimetica voor dit enzym. Alle statines hebben een 3,4-dihydroxiestructuur.

Hoe kunnen metalloenzymen worden geremd?

metalloproteases splitsen normaal gesproken amidebindingen. Metalen zijn elektronenarm oftewel een lewiszuur en binden daarom graag aan dingen die elektronenrijk (lewisbase) zijn.

Hoe gaat de remming van het ACE enzym in zijn werk?

Het ACE-enzym werkt als een peptidase. Zink activeert als lewis zuur de amidebinding en stabiliseert de transition state. Het peptide wordt dan op meerdere punten herkend. (een amidebinding is sterker omdat hier sprake is van een gedeeltelijke dubbele binding.
captopril bootst bijv. het peptide na. Het thiolaat (S) bindt als ligand aan het metaal.

De vragen op deze pagina komen uit de samenvatting van het volgende studiemateriaal:

  • Een unieke studie- en oefentool
  • Nooit meer iets twee keer studeren
  • Haal de cijfers waar je op hoopt
  • 100% zeker alles onthouden
Onthoud sneller, leer beter. Wetenschappelijk bewezen.
Trustpilot-logo