Samenvatting: Food Technology For Nutritionists
- Deze + 400k samenvattingen
- Een unieke studie- en oefentool
- Nooit meer iets twee keer studeren
- Haal de cijfers waar je op hoopt
- 100% zeker alles onthouden
Lees hier de samenvatting en de meest belangrijke oefenvragen van Food technology for nutritionists
-
2 College 2 - systemen & stabiliteit
Dit is een preview. Er zijn 28 andere flashcards beschikbaar voor hoofdstuk 2
Laat hier meer flashcards zien -
Geleren van pectine LM
LM pectine met veel negatieve lading vormt een gel mbv.
1. Ca2+ -
3 College 3 - vetten & vetoxidatie
Dit is een preview. Er zijn 34 andere flashcards beschikbaar voor hoofdstuk 3
Laat hier meer flashcards zien -
Peroxide value (pv)
Bepaling dat peroxides reageren met kaliumiodide tot jood --> bepaald door hoeveelheid jood te meten die gevormd wordt in reactie van iodide met peroxides -
3 kenmerken beïnvloeden smeltpunt
1 verzadigd/ onverzadigd
2.ketenlengte
3. Samensmelting vetzuren -
Drie stappen productie en processing van olie/vet
1.Oliewinning
2. Raffinage
3. Bewerken -
4 College 4 - koolhydraten & enzymen
Dit is een preview. Er zijn 22 andere flashcards beschikbaar voor hoofdstuk 4
Laat hier meer flashcards zien -
Kleur en smaak van koolhydraten voor levensmiddelen
Bruinkleuring en vorming smaak/geur tijdens:
> Maillard reacties: suiker + aminozuur --> bruine kleur
> Karamellisatie reacties Nadeel: acrylamide: neurotoxisch en mogelijk carcinogeen -
5 College 5 - Functionele eigenschappen van eiwitten in levensmiddelen
Dit is een preview. Er zijn 29 andere flashcards beschikbaar voor hoofdstuk 5
Laat hier meer flashcards zien -
Functies eiwitten in voeding
- Verhogen viscositeit
- waterbinding
- gelvorming
- emuslievorming/stabilisatie
- schuimvorming/stabilisatie
- oplosbaarheid
-
Polaire zijgroep eiwitten
hydrofiel
> Niet geladen: 6 soorten; OH, of SH, of CO-NH2;
> Geladen: 5 soorten; COOH/COO- of NH2/NH3 + -
Hydrofiele aminozuren ei
buitenkant eiwit
Dit is zo omdat eiwitten in water zit. De belangrijkste reden voor het vouwen is dat hydrofobe aminozuren elkaar opzoeken, dus hydrofiel komt aan buitenkant. Zo is het eiwit goed oplosbaar in het water in de cel (energetisch het meest gunstig). Let op! Aan de buitenkant zitten naast hydrofiele groepen ook hier en daar hydrofobe groepen. Dit gegeven is erg belangrijk voor het gedrag van eiwitten -
Denaturatie (ontvouwen) van een eiwit:op 2 manieren
- Onder invloed van verhitten (min. 60-80C) of hoge druk kan een eiwit ontvouwen -
Denaturatie (ontvouwen) van een eiwit: natieve staat
Orginele gevouwen toestand
- Hogere cijfers + sneller leren
- Niets twee keer studeren
- 100% zeker alles onthouden