Samenvatting: Geïntegreerd Labo Biotechnologie Ii

Lees hier de samenvatting en de meest belangrijke oefenvragen van Geïntegreerd labo biotechnologie II

• 1 Enzymkinetiek

• 1.1 Algemeen

  Dit is een preview. Er zijn 2 andere flashcards beschikbaar voor hoofdstuk 1.1
  Laat hier meer flashcards zien

• Wat zijn de belangrijkste factoren in de enzymkinetiek die de reactiesnelheid bepalen?

  - c enzym
  - c liganden (substraat, reactieproduct, inhibitoren & activators)
  - Omgevingsfactoren (pH, ionische sterkte, T…) 

• 1.2 Thermodynamische gegevens van biochemische reacties

  Dit is een preview. Er zijn 5 andere flashcards beschikbaar voor hoofdstuk 1.2
  Laat hier meer flashcards zien

• Geef een voorstelling v/e reactie waarbij katalysatoren de activatie-energie verlagen.

  Tekenen

• 1.3 Werking enzymen

  Dit is een preview. Er zijn 2 andere flashcards beschikbaar voor hoofdstuk 1.3
  Laat hier meer flashcards zien

• Welke soorten bindingsplaatsen hebben enzymen? Wat is hun functie? 

  - Actieve plaats: bindingsplaats substraat -> ruimtelijke structuur van groot belang voor enzymwerking
  - Regulatorische plaats: bindingsplaats inhibitoren of activators -> enzymconformatie verandert waardoor structuur v/d actieve plaats verslechtert of verbetert 

• 1.4 Enzymactiviteit, kinetische vergelijkingen

  Dit is een preview. Er zijn 1 andere flashcards beschikbaar voor hoofdstuk 1.4
  Laat hier meer flashcards zien

• Hoe wordt de snelheid v/e enzymatische reactie beïnvloed?

  - Verhoging enzymconcentratie, versnelling reactiesnelheid -> MAAR kent verzadigingsniveau (specifiek voor elk enzym)
  - In labo: vaste enzymconcentratie, maar c substraat aanpassen in laatste exp
  - Verhoging substraatconcentratie -> versnelling reactiesnelheid, maar ook verzadigingsniveau bereikt -> als alle enzymen bezet zijn zal verdere toevoeging van S geen effect meer hebben

• 1.5 Effect pH op enzymstabiliteit & enzymactiviteit

• Wat is het effect v/d pH op enzymstabiliteit & enzymactiviteit?

  - Ioniseerbare groepen van AZ die deel uitmaken v/d actieve plaats & substraat moeten onder bepaalde ionische vorm aanwezig
  - Afhankelijk van T, aard buffer, aanwezigheid substraat & cofactoren, enzymconcentratie…
  - Grafiek: v vs pH uitgezet -> piek geeft pH-optimum v/h enzym weer (vergelijkbaar met die v/d T)

• 1.6 Effect T op enzymstabiliteit & enzymactiviteit

• Wat is het effect van T op enzymstabiliteit & enzymactiviteit?

  - Hoe hoger T, hoe hoger reactiesnelheid
  - Hoge T -> hogere kinetische energie (meer botsingen tussen reagerende moleculen/tijdseenheid)
  - MAAR slechts tot bepaalde T -> te hoog; enzym zal te veel E absorberen & tertiaire/quaternaire structuur wordt aangetast -> inactivatie enzym
  - Grafiek: v vs T uitgezet -> piek geeft temperatuursoptimum v/h enzym weer (vergelijkbaar met die v/d pH)

• 1.7 Inhibitie enzymen

  Dit is een preview. Er zijn 2 andere flashcards beschikbaar voor hoofdstuk 1.7
  Laat hier meer flashcards zien

• Welke soorten inhibitoren bestaat er? Wat is het ≠?

  Reversibel inhibitoren
  Vormen niet-covalente zwakker bindingen met enzym -> evenwichtsreactie die door veranderende omstandigheden omgekeerd kan worden
  
  Irreversibele inhibitoren
  Enzym wordt chemisch veranderd (bv. door AZ nodig voor enzymatische activiteit te veranderen) -> kan niet omgekeerd worden

• Wat is het ≠ tussen inhibitie & activatie?

  Enzymen kunnen gereguleerd worden door andere stoffen, door te binden op regulatorische plaats (kan = of andere plaats zijn dan actieve plaats) -> enzym verandert van conformatie & gaat niet meer functioneren of beter functioneren (activeren of inhiberen)
  - Inhibitie: inhibitor bindt op regulatorische plaats -> conformatieverandering waardoor S niet meer op actieve plaats kan binden -> geen omzetting naar P
  - Activatie: activator bindt op regulatorische plaats -> conformatieverandering waardoor enzym optimale conformatie bezit om te reageren

• 1.8 Labo 1

  Dit is een preview. Er zijn 2 andere flashcards beschikbaar voor hoofdstuk 1.8
  Laat hier meer flashcards zien

• Wat is alkalisch fosfatase?

  Enzym dat in veel weefsels (lever, bot, darm, placenta) voorkomt, vooral vlakbij celmembranen

• Wanneer wordt een verhoogde katalytische activiteit van AP in serum opgemeten?

  Bij belemmeringen van galafvoer (verstoppingen galcapillairen of grote galwegen), levertumoren & in mindere mate ontsteking of vergiftiging van levercellen