E-modules en boek - eiwit functie
4 belangrijke vragen over E-modules en boek - eiwit functie
Allosterische enzymen hebben twee of meer binding site die interactie vertonen, welke twee zijn dat?
Fosforylering van een eiwit is een veelgebruikte manier om de functie van dat eiwit te beïnvloeden en dit kan op drie verschillende manieren?
- Een fosfaatgroep heeft twee negatieve ladingen, waardoor deze groep positief-geladen zijketens van aminozuren aantrekt: dit heeft conformatieveranderingen van het eiwit tot gevolg.
- Een fosfaatgroep kan deel van een structuur zijn, die wordt herkend door andere eiwitten.
- Een fosfaatgroep kan een bindingsplek maskeren.
Fosforylering (het covalent koppelen van het derde fosfaat van ATP) gebeurt op de hydroxylgroep van een serine, threonine of tyrosine aan een zijketen van een eiwit. Een eiwit-kinase katalyseert de fosforylering en een eiwit-fosfatase katalyseert de omgekeerde reactie: defosforylering
Wat doet GTP-binding protein (GTPases)?
- Hogere cijfers + sneller leren
- Niets twee keer studeren
- 100% zeker alles onthouden
Van sommige eiwitten moet de concentratie in de cel snel kunnen veranderen. Dit kan gereguleerd worden door ze snel af te breken. Hier zijn verschillende mechanismen voor (6)?
De vragen op deze pagina komen uit de samenvatting van het volgende studiemateriaal:
- Een unieke studie- en oefentool
- Nooit meer iets twee keer studeren
- Haal de cijfers waar je op hoopt
- 100% zeker alles onthouden