E-modules en boek - eiwit functie

4 belangrijke vragen over E-modules en boek - eiwit functie

Allosterische enzymen hebben twee of meer binding site die interactie vertonen, welke twee zijn dat?

Een allosterisch eiwit (meestal een enzym) heeft naast een active site ook een bindingsplek voor een ligand (regulatory site). De binding van de ligand zorgt voor een conformatieverandering in het hele eiwit, waardoor ook de activiteit van active site veranderd. Op die manier kan de aanwezigheid van ene molecuul (het ligand) de omzettting van het andere molecuul (het substraat) reguleren. Dit maakt het dat het een allosterisch eiwit of enzym is.

Fosforylering van een eiwit is een veelgebruikte manier om de functie van dat eiwit te beïnvloeden en dit kan op drie verschillende manieren?

  1. Een fosfaatgroep heeft twee negatieve ladingen, waardoor deze groep positief-geladen zijketens van aminozuren aantrekt: dit heeft conformatieveranderingen van het eiwit tot gevolg.
  2. Een fosfaatgroep kan deel van een structuur zijn, die wordt herkend door andere eiwitten.
  3. Een fosfaatgroep kan een bindingsplek maskeren. 


Fosforylering (het covalent koppelen van het derde fosfaat van ATP) gebeurt op de hydroxylgroep van een serine, threonine of tyrosine aan een zijketen van een eiwit. Een eiwit-kinase katalyseert de fosforylering en een eiwit-fosfatase katalyseert de omgekeerde reactie: defosforylering

Wat doet GTP-binding protein (GTPases)?

GTP-binding proteins of GTPases functioneren als aan/uit schakelaars. Ze staan ‘aan’ als ze GTP gebonden hebben en ze staan ‘uit’ als ze GDP gebonden hebben. De omzetting van GTP naar GDP doen ze zelf doordat ze zelf GTPase-activiteit hebben. Het GDP wordt vervolgens losgelaten uit het GTPase, waarna er weer GTP (dat in grote mate aanwezig is in het cytoplasma) gebonden kan worden. Het bekendste GTPase is het eiwit Ras, dat in veel kankercellen gemuteerd blijkt te zijn.
  • Hogere cijfers + sneller leren
  • Niets twee keer studeren
  • 100% zeker alles onthouden
Ontdek Study Smart

Van sommige eiwitten moet de concentratie in de cel snel kunnen veranderen. Dit kan gereguleerd worden door ze snel af te breken. Hier zijn verschillende mechanismen voor (6)?

Dit kan door een ubiquitine ligase (E3) te activeren (met behulp van fosforylering of het binden van een ligand/ander eiwitsubunit). E3 proteins (als onderdeel van een ubiquitine ligase) bepalen welke eiwitten poly-ubiquitinering en dus afbraak ondergaan. Het signaal om een eiwit af te laten breken kan ook op het eiwit zelf worden gezet door het creëren van een destabilizerende N-terminus of door het ‘ontmaskeren’ van een afbreeksignaal dmv fosforylering / door het dissociëren van een eiwit

De vragen op deze pagina komen uit de samenvatting van het volgende studiemateriaal:

  • Een unieke studie- en oefentool
  • Nooit meer iets twee keer studeren
  • Haal de cijfers waar je op hoopt
  • 100% zeker alles onthouden
Onthoud sneller, leer beter. Wetenschappelijk bewezen.
Trustpilot-logo