Startpagina / Samenvattingen / Immunologie / regios-domeinen-subregios

Structuur van de immuunglobulinen - Algemene structuur van de immuunglobulinen - De zware en lichte ketens hebben constante en variabele delen

6 belangrijke vragen over Structuur van de immuunglobulinen - Algemene structuur van de immuunglobulinen - De zware en lichte ketens hebben constante en variabele delen

Wanneer de aminozuursequenties van de verschillende immuunglobulinen vergeleken worden, wat stelt men vast?

Dat het NH2-uiteinde van zowel de lichte als de zware keten variabel is. De variabiliteit is tot de eerste 110 aminozuren gelimiteerd (eerste subregio's). De COOH-uiteinden hebben een constante aminozuursequentie binnen eenzelfde isotype. Men noemt dan ook de variabele subregio's de V domeinen en de constante subregio's de C domeinen (regio's).

Wat is het grootste verschil tussen de C- en de V-domeinen?

Het V-domein heeft twee strengen meer dan het C-domein, zodat er een extra polypeptidenlus is.

Waar liggen de aminozuren die gemeenschappelijk zijn voor alle subregio's van de lichte en zware keten?

Deze liggen in de kern van de immuunglobuline-vouw en zijn van vitaal belang voor de stabiliteit van de structuur. Deze immuunglobuline(-gelijkende) domeinen komen voor bij talrijke eiwitten van het immuunsysteem en het zenuwstelsel en bij eiwitten die betrokken zijn in de cel-cel herkenning.

Wat zijn geraamte regio's?

Wanneer de aminozuursequentie van de V regio's onderzocht wordt, ziet men dat talrijke aminozuren toch constant zijn, meer bepaald deze die betrokken zijn in de structuur van de V regio, de vouwbladstructuur. Deze stukken worden geraamte regio's (framework regions) genoemd.

Wat zijn hypervariabele zones?

In de variabele domeinen kan men nog hypervariabele zones herkennen. Het zijn de plaatsen waar het antigeen bindt met het antilichaam: de antigeenbindingsplaats. Deze zijn gelegen in de lussen die de vouwbladstructuur verbinden. Deze plaatsen determineren de specificiteit van de AgAl-binding en vormen een complementaire structuur met het antigeen. Vandaar dat ze de complementaire determinerende regio's (CDRs) worden genoemd.

Hoe worden verschillende antilichamen geproduceerd?

Aangezien de CDRs zowel op de L- en H-ketens gelegen zijn, bepalen ze samen de antigeenspecificiteit. Door combinaties van verschillende L-ketens met één H-keten of omgekeerd worden er verschillende antilichamen gegenereerd (combinatie diversiteit).

De vragen op deze pagina komen uit de samenvatting van het volgende studiemateriaal:

Immunologie

Bekijk samenvatting

Een unieke studie- en oefentool
Nooit meer iets twee keer studeren
Haal de cijfers waar je op hoopt
100% zeker alles onthouden

Onthoud sneller, leer beter. Wetenschappelijk bewezen.

Studiemateriaal generieke omslagafbeelding

Structuur van de immuunglobulinen - Algemene structuur van de immuunglobulinen - De zware en lichte ketens hebben constante en variabele delen

6 belangrijke vragen over Structuur van de immuunglobulinen - Algemene structuur van de immuunglobulinen - De zware en lichte ketens hebben constante en variabele delen

Wanneer de aminozuursequenties van de verschillende immuunglobulinen vergeleken worden, wat stelt men vast?

Wat is het grootste verschil tussen de C- en de V-domeinen?

Waar liggen de aminozuren die gemeenschappelijk zijn voor alle subregio's van de lichte en zware keten?

Wat zijn geraamte regio's?

Wat zijn hypervariabele zones?

Hoe worden verschillende antilichamen geproduceerd?

Samenvattingen die gerelateerd zijn aan Structuur van de immuunglobulinen - Algemene structuur van de immuunglobulinen - Antilichamen bestaan uit vier polypeptiden

Immunologie

Diervoeding voor proefdiertechniekers

Moleculaire biologie Kimberley

Immunologie Kimberley

Exploring humans an introduction to the phil…

Psychologie & sociologie : basiscursus

sheets

Leren veranderen

Overheidsfinanciën

Hoofdzaken socialezekerheidsrecht

Handboek van het Nederlandse staatsrecht

Van de BV en de NV