Eiwitten: van structuur naar functie via opvouwing en complexvorming - Secundaire structuur - Beperkte rotaties rond de covalente bindingen vdpolypeptidenruggengraat

4 belangrijke vragen over Eiwitten: van structuur naar functie via opvouwing en complexvorming - Secundaire structuur - Beperkte rotaties rond de covalente bindingen vdpolypeptidenruggengraat

Waarom is er een beperking van rotaties rond de covalente bindingen van de polypeptidenruggengraat?

Bij phi en psi: atomen nemen een bepaald volume in (van der Waals radius) en veroorzaken botsingen tussen substituenten van de alpha Koolstofatomen,  carbonyl- en aminogroepen. Dus hoe volumineuzer R, hoe groter beperkingen. Bij de gewone peptidebinding w is het beperkt door de elektronendelokalisatie -> partieel dubbelkarakter tussen amino- en carbonylgroep: 6 atomen komen in vlak liggen: cis-trans

Wat is het meest energetisch gunstig: cis-trans?

Trans want dit levert geen sterische hindering op tussen de zijketens

Wat is de Ramachandron plot?

Voorstelling van toegelaten combinaties van dihedrale hoeken
  • Hogere cijfers + sneller leren
  • Niets twee keer studeren
  • 100% zeker alles onthouden
Ontdek Study Smart

Door wat wordt de secundaire structuur beperkt/bepaalt?

1) rotatie rond de 3 covalente bindingen in de polypeptideruggengraat
2) door vorming van H-bruggen tussen atomen vd polypeptideruggengraat

De vragen op deze pagina komen uit de samenvatting van het volgende studiemateriaal:

  • Een unieke studie- en oefentool
  • Nooit meer iets twee keer studeren
  • Haal de cijfers waar je op hoopt
  • 100% zeker alles onthouden
Onthoud sneller, leer beter. Wetenschappelijk bewezen.
Trustpilot-logo