2 e hoofdwet van
16 belangrijke vragen over 2 e hoofdwet van
Wat gebeurt er volgens de wet van le Chatelier bij een verstoring van het evenwicht?
- Een tegenreactie.
- Het systeem reageert door het evenwicht te verschuiven.
- Dit kan leiden tot een nieuwe evenwichtspositie.
Hoe beïnvloeden enzymen de activeringsenergie (Ea) in reacties?
- Minder energie nodig te hebben voor reacties.
- Energie vrij te laten komen zonder de uitgangs- en eindproducten te veranderen.
- De hoeveelheid energie ongewijzigd te laten.
Wat is de rol van het actieve centrum in enzymatische reacties?
- Substraten binden aan het actieve centrum.
- Zwakke interacties houden substraten vast op de actieve plaats.
- Het actieve centrum verlaagt de activeringsenergie (EA).
- Substraten worden omgezet in producten.
- Producten worden vrijgegeven.
- Het actieve centrum is beschikbaar voor nieuwe substraten.
- Hogere cijfers + sneller leren
- Niets twee keer studeren
- 100% zeker alles onthouden
Wat betekent "induced fit" in de context van enzym-substraat interacties?
- Binding van het substraat aan het enzym.
- Het enzym past zich aan het substraat aan.
- Het substraat past zich aan het enzym aan.
- Vervorming van het substraat.
- Optimalisatie van het micromilieu voor de reactie.
- Enzymen zijn katalysatoren en worden niet verbruikt in de reactie.
Beschrijf de cyclus van de enzym-substraat interactie.
- Substraten gaan het actieve centrum binnen.
- Zwakke interacties houden substraten vast in het actieve centrum.
- Het actieve centrum verlaagt de activeringsenergie.
- Substraten worden omgezet in producten.
- De producten worden vrijgegeven.
- Het actieve centrum is opnieuw beschikbaar voor nieuwe substraten.
Waar komt de energie vandaan die nodig is voor enzymen om glutamine te vormen?
- Hydrolyse van ATP - Adenosinetrifosfaat levert energie bij afbraak.
- Chemische reacties - Andere energiebronnen kunnen ook betrokken zijn in het proces.
- Metabolisme - Het afbreken van moleculen in het lichaam genereert energie.
Wat is de rol van ATP in de omzetting van glutaminezuur naar glutamine?
- ATP geeft energie voor activeringsenergie en vrijkomen van energie.
- ATP staat voor adenosine trifosfaat; energie zit in fosfaatverbindingen.
- Hydrolyse van ATP tot ADP + Pi levert energie.
- Glutaminezuur + NH₃ -> Glutamine heeft ΔGGlu = +3.4 kcal/mol.
- ΔG_ATP = -7.3 kcal/mol bij hydrolyse.
- Netto ΔG = -3.9 kcal/mol, wat de reactie spontaan maakt.
Wat is de energetica van een exergonische en endergonische reactie?
- Exergonische reactie: Reactanten hebben hogere vrije energie dan producten.
- - Energie komt vrij tijdens de reactie.
- - ΔG < 0, spontane reactie.
- Endergonische reactie: Reactanten hebben lagere vrije energie dan producten.
- - Energie is nodig voor de reactie.
- - ΔG > 0, niet-spontane reactie.
Hoe wordt ATP gehydrolyseerd en welke energie komt daarbij vrij?
- ATP = adenosine trifosfaat; bevat drie fosfaatgroepen.
- Hydrolyse van ATP: ATP + H₂O -> ADP + Pi + Energie.
- Adenosine difosfaat (ADP) heeft twee fosfaatgroepen na de splitsing.
- - Inorganische fosfaat (Pi) komt vrij.
- Vrijkomende energie wordt gebruikt voor celprocessen.
Wat gebeurt er als een enzym zowel reactie 1 als reactie 2 aan elkaar koppelt?
- Een verhoogde efficiëntie van de reacties.
- Een snellere omzetting van substraten naar producten.
- De mogelijkheid dat intermediaire stappen kunnen worden vermeden.
Wat is de vrije-energieverandering (ΔG) van de conversie van glutaminezuur naar glutamine, en hoe wordt deze energetisch mogelijk gemaakt door koppeling met ATP-hydrolyse?
- Conversie glutaminezuur (Glu) naar glutamine: ΔGGlu = +3,4 kcal/mol
- Koppeling met ATP-hydrolyse:
2. Gefosforyleerd intermediair + NH3 -> glutamine + ADP + Pi
- Vrije energie van ATP-hydrolyse: ΔGATP = -7,3 kcal/mol
- Netto vrije energie: ΔGnetto = ΔGGlu + ΔG_ATP = -3,9 kcal/mol
Welke factoren beïnvloeden enzymen en hoe meet je de enzymactiviteit?
- Temperatuur
- - pH
- - Cofactoren
- - Coenzymen
- - Remmers
2. Enzymactiviteit meten:
- Volg de ontwikkeling van product P in de tijd met behulp van een spectrofotometer.
- - Maak een grafiek met de extinctie tegen de tijd.
- - Bepaal de reactiesnelheid uit de grafiek.
- - Extinctie = verandering per minuut.
- - Reactiesnelheid is in het begin het hoogste.
Wat gebeurt er met de reactiesnelheid wanneer er geen substraat meer voorhanden is?
- De reactiesnelheid wordt aan het begin berekend als V0 = ∆E / ∆t.
- Zonder substraat om om te zetten, wordt de lijn vlak.
- Bij een lager substraatniveau wordt de lijn vlakker en lager.
- Om consistente enzymactiviteit te meten, moet er een overmaat aan substraat aanwezig zijn.
- Bij een overmaat aan substraat ten opzichte van enzymen (S >> E), begint de meting met een overmaat substraat.
Wat is de formule voor het omrekenen van extinctieverandering naar concentratieverandering volgens de wet van Lambert-Beer?
- Extinctieverandering (\(\Delta E\)) wordt omgezet naar concentratieverandering (\(\Delta c\)) met de wet van Lambert-Beer.
- De formule is: \(\Delta E = \varepsilon \cdot l \cdot \Delta c\).
- \(\Delta c\) wordt berekend door: \(\Delta c = \frac{\Delta E}{\varepsilon \cdot l}\).
Gebruik de volgende constanten:
- \(\Delta E\) = Extinctieverandering
- \(\varepsilon\) = Molaire extinctie coëfficiënt (L·mol⁻¹·cm⁻¹)
- l = Cuvet lengte (cm)
- \(\Delta c\) = Concentratieverandering (mol/L)
Hoe bepaal je de enzymactiviteit in Units per liter (U/L)?
- Alleen het lineaire deel van de grafiek wordt gebruikt voor de berekening.
- Enzymactiviteit U/L wordt uitgedrukt als de omzetting van 1 µmol substraat per minuut.
- Formule: \( \frac{U}{L} = \frac{\Delta E}{\Delta t} \cdot \frac{10^6}{\varepsilon \cdot l} \cdot \frac{V{\text{totaal}}}{V{\text{monster}}} \)
- - \(\Delta E\): Verschil in extinctie (absoluut verschil!)
- - \(\Delta t\): Tijd in minuten
- - \(10^6\): Factor omrekeningeeneheid (µmol)
- - \(\varepsilon\): Extinctiecoëfficiënt
- - \(l\): Padlengte
- - \(V{\text{totaal}}/V{\text{monster}}\): Verdunningsfactor
Wat zijn de stappen voor het bepalen van de enzymactiviteit bij eindpuntbepaling?
- Dezelfde opzet als continue meting, behalve dat je de extinctie op een vaste tijd meet.
- Meten van het verschil tussen extincties na afloop en een blanco (zonder of geïnactiveerd enzym).
- Gebruik dezelfde formule als bij een continue meting.
- Geen controle over de lineariteit van de reactie.
De vragen op deze pagina komen uit de samenvatting van het volgende studiemateriaal:
- Een unieke studie- en oefentool
- Nooit meer iets twee keer studeren
- Haal de cijfers waar je op hoopt
- 100% zeker alles onthouden