2 e hoofdwet van

16 belangrijke vragen over 2 e hoofdwet van

Wat gebeurt er volgens de wet van le Chatelier bij een verstoring van het evenwicht?

Een verstoring van het evenwicht zal worden gecorrigeerd door:
  1. Een tegenreactie.
  2. Het systeem reageert door het evenwicht te verschuiven.
  3. Dit kan leiden tot een nieuwe evenwichtspositie.

Hoe beïnvloeden enzymen de activeringsenergie (Ea) in reacties?

Enzymen verlagen de activeringsenergie (Ea) door:
  1. Minder energie nodig te hebben voor reacties.
  2. Energie vrij te laten komen zonder de uitgangs- en eindproducten te veranderen.
  3. De hoeveelheid energie ongewijzigd te laten.

Wat is de rol van het actieve centrum in enzymatische reacties?

  • Substraten binden aan het actieve centrum.
  • Zwakke interacties houden substraten vast op de actieve plaats.
  • Het actieve centrum verlaagt de activeringsenergie (EA).
  • Substraten worden omgezet in producten.
  • Producten worden vrijgegeven.
  • Het actieve centrum is beschikbaar voor nieuwe substraten.
  • Hogere cijfers + sneller leren
  • Niets twee keer studeren
  • 100% zeker alles onthouden
Ontdek Study Smart

Wat betekent "induced fit" in de context van enzym-substraat interacties?

  • Binding van het substraat aan het enzym.
  • Het enzym past zich aan het substraat aan.
  • Het substraat past zich aan het enzym aan.
  • Vervorming van het substraat.
  • Optimalisatie van het micromilieu voor de reactie.
  • Enzymen zijn katalysatoren en worden niet verbruikt in de reactie.

Beschrijf de cyclus van de enzym-substraat interactie.

  • Substraten gaan het actieve centrum binnen.
  • Zwakke interacties houden substraten vast in het actieve centrum.
  • Het actieve centrum verlaagt de activeringsenergie.
  • Substraten worden omgezet in producten.
  • De producten worden vrijgegeven.
  • Het actieve centrum is opnieuw beschikbaar voor nieuwe substraten.

Waar komt de energie vandaan die nodig is voor enzymen om glutamine te vormen?

De energie voor de vorming van glutamine komt uit de volgende bronnen:
  1. Hydrolyse van ATP - Adenosinetrifosfaat levert energie bij afbraak.
  2. Chemische reacties - Andere energiebronnen kunnen ook betrokken zijn in het proces.
  3. Metabolisme - Het afbreken van moleculen in het lichaam genereert energie.

Wat is de rol van ATP in de omzetting van glutaminezuur naar glutamine?

  • ATP geeft energie voor activeringsenergie en vrijkomen van energie.
  • ATP staat voor adenosine trifosfaat; energie zit in fosfaatverbindingen.
  • Hydrolyse van ATP tot ADP + Pi levert energie.
  • Glutaminezuur + NH₃ -> Glutamine heeft ΔGGlu = +3.4 kcal/mol.
  • ΔG_ATP = -7.3 kcal/mol bij hydrolyse.
  • Netto ΔG = -3.9 kcal/mol, wat de reactie spontaan maakt.

Wat is de energetica van een exergonische en endergonische reactie?

  • Exergonische reactie: Reactanten hebben hogere vrije energie dan producten.
  • - Energie komt vrij tijdens de reactie.
  • - ΔG < 0, spontane reactie.
  • Endergonische reactie: Reactanten hebben lagere vrije energie dan producten.
  • - Energie is nodig voor de reactie.
  • - ΔG > 0, niet-spontane reactie.

Hoe wordt ATP gehydrolyseerd en welke energie komt daarbij vrij?

  • ATP = adenosine trifosfaat; bevat drie fosfaatgroepen.
  • Hydrolyse van ATP: ATP + H₂O -> ADP + Pi + Energie.
  • Adenosine difosfaat (ADP) heeft twee fosfaatgroepen na de splitsing.
  • - Inorganische fosfaat (Pi) komt vrij.
  • Vrijkomende energie wordt gebruikt voor celprocessen.

Wat gebeurt er als een enzym zowel reactie 1 als reactie 2 aan elkaar koppelt?

Het resultaat is een gecombineerde reactie, waarin de producten van reactie 1 worden gebruikt als reactanten voor reactie 2. Dit leidt tot:
  1. Een verhoogde efficiëntie van de reacties.
  2. Een snellere omzetting van substraten naar producten.
  3. De mogelijkheid dat intermediaire stappen kunnen worden vermeden.

Wat is de vrije-energieverandering (ΔG) van de conversie van glutaminezuur naar glutamine, en hoe wordt deze energetisch mogelijk gemaakt door koppeling met ATP-hydrolyse?

  • Conversie glutaminezuur (Glu) naar glutamine: ΔGGlu = +3,4 kcal/mol
  • Koppeling met ATP-hydrolyse:
1. Glu + ATP -> gefosforyleerd intermediair + ADP
2. Gefosforyleerd intermediair + NH3 -> glutamine + ADP + Pi
  • Vrije energie van ATP-hydrolyse: ΔGATP = -7,3 kcal/mol
  • Netto vrije energie: ΔGnetto = ΔGGlu + ΔG_ATP = -3,9 kcal/mol

Welke factoren beïnvloeden enzymen en hoe meet je de enzymactiviteit?

1. Factoren die enzymen beïnvloeden:
  • Temperatuur
  • - pH
  • - Cofactoren
  • - Coenzymen
  • - Remmers

2. Enzymactiviteit meten:
  • Volg de ontwikkeling van product P in de tijd met behulp van een spectrofotometer.
  • - Maak een grafiek met de extinctie tegen de tijd.
  • - Bepaal de reactiesnelheid uit de grafiek.
  • - Extinctie = verandering per minuut.
  • - Reactiesnelheid is in het begin het hoogste.

Wat gebeurt er met de reactiesnelheid wanneer er geen substraat meer voorhanden is?

  • De reactiesnelheid wordt aan het begin berekend als V0 = ∆E / ∆t.
  • Zonder substraat om om te zetten, wordt de lijn vlak.
  • Bij een lager substraatniveau wordt de lijn vlakker en lager.
  • Om consistente enzymactiviteit te meten, moet er een overmaat aan substraat aanwezig zijn.
  • Bij een overmaat aan substraat ten opzichte van enzymen (S >> E), begint de meting met een overmaat substraat.

Wat is de formule voor het omrekenen van extinctieverandering naar concentratieverandering volgens de wet van Lambert-Beer?

  • Extinctieverandering (\(\Delta E\)) wordt omgezet naar concentratieverandering (\(\Delta c\)) met de wet van Lambert-Beer.
  • De formule is: \(\Delta E = \varepsilon \cdot l \cdot \Delta c\).
  • \(\Delta c\) wordt berekend door: \(\Delta c = \frac{\Delta E}{\varepsilon \cdot l}\).

Gebruik de volgende constanten:
  • \(\Delta E\) = Extinctieverandering
  • \(\varepsilon\) = Molaire extinctie coëfficiënt (L·mol⁻¹·cm⁻¹)
  • l = Cuvet lengte (cm)
  • \(\Delta c\) = Concentratieverandering (mol/L)

Hoe bepaal je de enzymactiviteit in Units per liter (U/L)?

  • Alleen het lineaire deel van de grafiek wordt gebruikt voor de berekening.
  • Enzymactiviteit U/L wordt uitgedrukt als de omzetting van 1 µmol substraat per minuut.
  • Formule: \( \frac{U}{L} = \frac{\Delta E}{\Delta t} \cdot \frac{10^6}{\varepsilon \cdot l} \cdot \frac{V{\text{totaal}}}{V{\text{monster}}} \)
  • - \(\Delta E\): Verschil in extinctie (absoluut verschil!)
  • - \(\Delta t\): Tijd in minuten
  • - \(10^6\): Factor omrekeningeeneheid (µmol)
  • - \(\varepsilon\): Extinctiecoëfficiënt
  • - \(l\): Padlengte
  • - \(V{\text{totaal}}/V{\text{monster}}\): Verdunningsfactor

Wat zijn de stappen voor het bepalen van de enzymactiviteit bij eindpuntbepaling?

  • Dezelfde opzet als continue meting, behalve dat je de extinctie op een vaste tijd meet.
  • Meten van het verschil tussen extincties na afloop en een blanco (zonder of geïnactiveerd enzym).
  • Gebruik dezelfde formule als bij een continue meting.
  • Geen controle over de lineariteit van de reactie.

De vragen op deze pagina komen uit de samenvatting van het volgende studiemateriaal:

  • Een unieke studie- en oefentool
  • Nooit meer iets twee keer studeren
  • Haal de cijfers waar je op hoopt
  • 100% zeker alles onthouden
Onthoud sneller, leer beter. Wetenschappelijk bewezen.
Trustpilot-logo