Eiwitten - Enzymwerking

12 belangrijke vragen over Eiwitten - Enzymwerking

Wat is de belangrijke rol die APP speelt bij hersencellen?

De celmembranen van hersencellen van zowel gezonde mensen als Alzheimerpatiënten bevatten het eiwitmolecuul APP (Amyloïd Precursor Protein). APP speelt bij hersencellen een belangrijke rol bij de aanmaak en het repareren van beschadigingen van synapsen.

Hoe wordt verouderd APP geknipt door enzymen?

Enzymen knippen verouderd APP in stukjes. Het enzym α-secretase knipt als eerste, het enzym γ-secretase als tweede (bron 10A). De hersencel gebruikt fragmenten van het APP opnieuw. In plaats van α-secretase kan β-secretase de eerste knip geven (bron 10B).

Hoe kan de tweede knip door γ-secretase zorgen voor plaques?

De tweede knip door γ-secretase levert dan andere fragmenten: β-amyloïden, kleverige korte eiwitmoleculen die tussen de hersencellen aaneenkleven tot plaques. Ook bij gezonde mensen treedt deze fout op. Gezonde hersenen zijn echter in staat de ongewenste hoeveelheden β-amyloïden op te ruimen; hersencellen van Alzheimerpatienten kunnen dat niet (meer).
  • Hogere cijfers + sneller leren
  • Niets twee keer studeren
  • 100% zeker alles onthouden
Ontdek Study Smart

Welk effect hebben enzymen op de activeringsenergie van een chemische reactie?

Bij je lichaamstemperatuur verlopen veel chemische reacties zonder enzymen veel te traag. Door te binden aan substraatmoleculen, verlagen enzymmoleculen de activeringsenergie van een reactie. De activeringsenergie is de hoeveelheid energie die nodig is om een chemische omzetting te laten plaatsvinden.

Hoe stelt het induced-fitmodel dat een enzymmolecuul verandert bij een binding met een substraatmolecuul?

Het induced-fitmodel stelt dat de vorm van het actieve centrum van een enzymmolecuul verandert als het bindt met een substraatmolecuul. Het model stelt het enzym voor als een soepele handschoen, het substraat als een hand. In dit model past het enzymmolecuul zich aan de grootte en vorm van het substraatmolecuul aan.

Wat is het gevolg van een binding van een inhibitormolecuul op de allosterische zijde van een enzym?

Enzymmoleculen bezitten naast het actieve centrum nog een specifieke receptorplaats, de allosterische zijde. De binding van een inhibitormolecuul (remstof) op deze plaats veroorzaakt een verandering in de vorm van het enzymmolecuul. Door die gewijzigde driedimensionale structuur van het enzymmolecuul kan het substraatmolecuul niet meer binden aan het actieve centrum. Dit heet allosterische remming: een voorbeeld van niet-competitieve remming.

Wat is het gevolg van het binden van een activatormolecuul aan de allosterische zijde van een enzym?

Het binden van een activatormolecuul aan de allosterische zijde leidt tot stimulatie van de enzymwerking: allosterische activatie. De binding van een activatormolecuul verandert de vorm van het actieve centrum en maakt koppeling met het substraat mogelijk.

Hoe ontstaat productremming van een enzym?

Het eindproduct van een keten enzymatische reacties kan de activiteit van reacties remmen en zo overproductie voorkómen (de vraag stuurt het aanbod). Een eindproductmolecuul hecht daarbij bijvoorbeeld aan de allosterische zijde van het eerste enzym in de keten. Hierdoor verandert het actieve centrum van vorm. Het product remt zo de reactieketen: productremming.

Hoe kan productremming van een enzym opgeheven worden?

De cel gebruikt (een deel van) de gevormde productmoleculen en er ontstaat weer vraag. De allosterische zijde van het eerste enzymmolecuul komt weer vrij. Het actieve centrum krijgt zijn oorspronkelijke vorm weer, de reactieketen is weer actief.

Hoe kan productremming nuttig zijn voor het voorkomen van Alzheimer?

Door deze negatieve terugkoppeling blijft de hoeveelheid gevormd product om een bepaalde waarde schommelen. Onderzoekers kijken of deze regelmechanismen mogelijkheden bieden om het enzym β-secretase te remmen om de vorming van β-amyloïden bij Alzheimer te voorkomen.

Wat is het verband tussen de enzymconcentratie en de reactiesnelheid?

Een stijging van de concentratie van enzymmoleculen verhoogt de reactiesnelheid. Er zijn immers meer actieve centra beschikbaar om met substraatmoleculen een enzym-substraatcomplex te vormen.

Wat is het verband tussen de substraatconcentratie en de reactiesnelheid?

Bij veel enzymreacties stijgt bij lage substraatconcentraties de reactiesnelheid lineair met een toename van de substraatconcentratie. Boven een bepaalde substraatconcentratie is de reactiesnelheid minder afhankelijk van de substraatconcentratie. Uiteindelijk neemt de reactiesnelheid niet meer toe als de substraatconcentratie nog verder toeneemt. Alle actieve centra van enzymmoleculen zijn bezet door substraat.

De vragen op deze pagina komen uit de samenvatting van het volgende studiemateriaal:

  • Een unieke studie- en oefentool
  • Nooit meer iets twee keer studeren
  • Haal de cijfers waar je op hoopt
  • 100% zeker alles onthouden
Onthoud sneller, leer beter. Wetenschappelijk bewezen.
Trustpilot-logo