Eiwitten - Van polypeptideketen tot een werkzaam eiwit

17 belangrijke vragen over Eiwitten - Van polypeptideketen tot een werkzaam eiwit

Wat krijgen eiwitten mee tijdens hun vorming om naar de juiste plek gebracht te worden?

Om eiwitten naar de juiste plek te brengen, krijgen ze – vergelijkbaar met de koffers op een vliegveld – een adreslabel mee tijdens hun vorming.

Wat is het eerst gevormde stukje polypeptideketen?

Het eerst gevormde stukje polypeptideketen is een adreslabel, bijvoorbeeld een signaal(peptide) voor verdere verwerking aan het ER.

Waardoor stopt de translatie tijdelijk na de vorming van een adreslabel?

Het adreslabel bindt aan een signaalherkenningsmolecuul (SHM) uit het grondplasma. Hierdoor stopt de translatie tijdelijk (Binas 71J).
  • Hogere cijfers + sneller leren
  • Niets twee keer studeren
  • 100% zeker alles onthouden
Ontdek Study Smart

Hoe komt het ribosoom door middel van de SHM naar het ER?

Het SHM hecht aan een SHM-receptor van het ER. Het ribosoom koppelt aan een ribosoomreceptor van het ER en komt zo precies boven een eiwitpoort in het ER, die opent.

Wat gebeurt er bij de omzetting van een polypeptideketen naar een eiwit? (3)

De polypeptideketen krijgt zijn ruimtelijke eiwitstructuur en toevoegingen zoals koolhydraten. Stukjes membraan van het glad ER vormen transportblaasjes die de eiwitten voor afwerking naar het Golgi-systeem vervoeren.

Wat gebeurt er nadat de definitieve eiwitvorm bereikt is in het Golgi-systeem?

Het Golgi-systeem verpakt en sorteert de gevormde eiwitten in blaasjes afhankelijk van het adreslabel van hun eindbestemming. Ook hier bepalen adreslabels de eindbestemming.

Waar kunnen eiwitten terecht komen nadat ze helemaal klaar zijn met ontwikkelen? (3)

- De blaasjes kunnen hun inhoud door exocytose buiten de cel afgeven.
- Ook kunnen ze als lysosomen (Binas 79C en D) in het grondplasma van de cel hun functie vervullen.
- Weer andere blaasjes hebben de eiwitten in hun membranen opgenomen.

Wat zijn de mogelijke functies van eiwitten die in het membraan worden opgenomen? (2)

Die eiwitten zijn bedoeld als eiwitpoorten of receptoren. Ze gaan deel uitmaken van het celmembraan, als zo’n blaasje met het celmembraan fuseert.

Welke ribosomen maken vooral eiwitten die hun functie vervullen in het grondplasma?

Een deel van de ribosomen bevindt zich vrij in het grondplasma. Deze ribosomen maken vooral eiwitten die hun functie vervullen in het grondplasma.

Wat is het verschil tussen plaques en tangles?

In 1906 had Alois Alzheimer nog geen idee van de structuur van eiwitten. Hij zag een neerslag van eiwitten tussen de hersencellen en noemde die plaques. De eiwitkluwens die hij waarnam in hersencellen noemde hij tangles.

Wat is het verschil tussen de α-helix en de  β-plaat?

Onderzoek van haren en zijde toonde aan dat polypeptiden in bepaalde vormen gevouwen zijn. Haren bijvoorbeeld, bestaan uit keratine dat gevouwen is tot een spiraalvormige α-helix (Binas 67H2). Het eiwit fibroïne in zijde is opgebouwd uit een heen en weer gevouwen, lange keten: de β-plaat (Binas 67H2) Dat levert een vorm op, vergelijkbaar met een golfplaat op een dak.

Waardoor ontstaat de secundaire structuur van een eiwit?

De α-helices en β-platen geven polypeptiden hun secundaire structuur. Deze structuur is het resultaat van waterstofbruggen tussen de N-H-groepen en C=O-groepen van verschillende aminozuren in eiwitten.

Hoe ontstaat de tertiaire structuur van een eiwit?

De driedimensionale structuur van een eiwit vormt de tertiaire structuur. Deze komt tot stand via bindingen tussen de restgroepen van verschillende aminozuren: zwakke bindingen zoals elektrostatische aantrekking, vanderwaalskrachten en H-bruggen en sterke bindingen: S-bruggen.

Hoe ontstaat de quaternaire structuur van eiwitten?

Eiwitmoleculen zijn soms samengesteld uit meerdere polypeptideketens. De verschillende polypeptiden vormen samen één groot eiwit, de quaternaire structuur. Hemoglobine (Hb) is een voorbeeld van zo’n groot eiwit. Het is opgebouwd uit vier polypeptiden (Binas 67H2).

Hoe worden eiwitten die verkeerd gevouwen zijn verbeterd?

Eiwitten zonder de juiste structuur zijn onwerkzaam. Het op de juiste manier vouwen van eiwitten gebeurt niet vanzelf. Hierbij spelen chaperonne-eiwitten een rol.

Chaperonnes controleren of de structuur van andere eiwitten juist is en brengen verkeerd gevormde eiwitten in de juiste structuur. Lukt dit niet, dan breekt de cel het verkeerd gevormde eiwit af. Gezonde cellen beschikken over een grote verscheidenheid aan chaperonne-eiwitten.

Wanneer is er bij een eiwit sprake van denaturatie?

In een ongekookt ei zijn de eiwitten vloeibaar en transparant. Koken verbreekt de H-bruggen in de eiwitten. Dat verandert hun tertiaire structuur. Het verlies van de ruimtelijke structuur heet denaturatie.

Op andere plaatsen in de eiwitten ontstaan nieuwe H-bruggen tussen de aminozuren. Hierdoor ontstaat een stevig netwerk van ondoorzichtig witte eiwitten.

Hoe gebruiken kappers denaturatie om haar te permanenten?

Een chemische oorzaak kan eiwitten ook denatureren. Kappers weten dat. Zij gebruiken een permanentvloeistof om bij het permanenten van haren de S-bruggen tussen de keratine-eiwitmoleculen te verbreken. Rollers in het haar brengen de eiwitmoleculen in een nieuwe vorm. Na het inwerken van de permanentvloeistof spoelen zij de vloeistof weer uit het haar. Er zijn nieuwe S-verbindingen tussen de keratinemoleculen ontstaan.

De vragen op deze pagina komen uit de samenvatting van het volgende studiemateriaal:

  • Een unieke studie- en oefentool
  • Nooit meer iets twee keer studeren
  • Haal de cijfers waar je op hoopt
  • 100% zeker alles onthouden
Onthoud sneller, leer beter. Wetenschappelijk bewezen.
Trustpilot-logo