Cellulaire communicatie en signaaltransductie

24 belangrijke vragen over Cellulaire communicatie en signaaltransductie

Waarvoor dienen intracellulaire receptoren?

kleine en hydrofobe signaalmoleculen kunnen de celmembraan passeren en binden aan een intracellulaire receptor wat leidt tot een reactie

Noem twee soorten hormonen die intracellulaire receptoren hebben

steroidhormonen: cortsiol, testosteron, oestradiol
thyroxine: schildklierhormoon

Wat is de functie van een kinase?

fosforyleren van de zijketens van eiwitten met een OH groep
(serine, threonine, tyrosine)
  • Hogere cijfers + sneller leren
  • Niets twee keer studeren
  • 100% zeker alles onthouden
Ontdek Study Smart

Wat kan het effect van defosforyleren op een eiwit zijn?

activatie of inactivatie

Beschrijf de werking van een GPCR (g-protein gekoppelde receptor?

een signaalmolecuul bindt aan receptor op het celoppervlak
receptor wordt geactiveerd en verandert van conformatie
G eiwit dat in de buurt is bindt aan receptor
G eiwit wordt geactiveerd
G eiwit komt los van de receptor en bindt aan een inactief enzym
Enzym wordt actief
Signaal gaat verder in de cel

Beschrijf de werking van enzym gekoppelde receptoren (twee mogelijkheden)

Mogelijkheid één
er zitten inactieve monomeren receptoren in het membraan en de ligand is de vorm van een dimeer
de ligand zorgt ervoor dat de monomeren receptoren naar elkaar komen en elkaar activeren
de receptor heeft een katalytisch effect
Mogelijkheid twee
een enkel signaalmolecuul bindt aan 2 verschillende receptoren tegelijk waardoor deze dimeriseren
wanneer de receptoren zijn gedimeriseerd, kan een ander enzym eraan binden waardoor dit actief wordt
gekoppeld enzym heeft katalytische activiteit

Van welke energiebron maken kinase en fosfatase gebruik?

ATP wordt omgezet in ADP door kinase
bij fosfatase komt fosfaat vrij

Van welke energiebron maken G-eiwitten gebruik?

GTP en GDP
een eiwit dat gebonden is met GTP is actief
wanneer GTP wordt gehydrolyseerd ontstaat GDP en is het eiwit inactief
wanneer een signaal binnenkomt wordt GDP uitgewisseld voor GTP
wanneer GTP wordt gehydroleerd ontstaat GDP

Wat zijn de twee hoofdklassen van G-eiwitten?

hetero-trimere G eiwitten
monomeer G eiwitten

Beschrijf hetero-trimeer G eiwitten

membraan gebonden eiwitcomplex dat gebonden en geactiveerd wordt door G protein coupled receptors

Beschrijf monomeer G eiwitten

activiteit van monomeer g eiwit wordt beinvloed door 2 types regulatoire eiwitten
GEF (guanine nucleotide exchange factor): stimuleert de uitwisseling van GDP naar GTP -> Eiwit wordt actief
GAP(GTPase activating protein): stimuleren de GTPase eiwit waardoor GTP gehydrolyseerd wordt naar GDP -> eiwit wordt inactief

Beschrijf activatie van hetero trimere G eiwit

heterotrimeer G eiwit besaat uit een alfa, beta en gamma subunit
wanneer een signaal binnenkomt op de receptor verandert deze van conformatie en bindt de afla subunit aan het receptoreiwt
het G eiwit verandert van conformatie waardoor GDP wordt losgelaten
intracellulair GTP wordt gebonden aan de alfa subunit
alfa subunit is nu actief waardoor deze loslaat van de beta en gamma subunits
hierdoor worden de beta en gamma subunit ook actief
beide kunnen nu signalen doorgeven

Beschrijf het stoppen van signaaltransductie door G eiwitten

actieve alfa subunit activeert een enzym
na een bepaalde tijd vindt er hydrolyse van GTP plaats waardoor GDP ontstaat
alfa subunit wordt inactief en gaat weer binden aan beta en gamma subunit waardoor die ook weer inactief worden
nu heb je weer een inactief G eiwit

Hoe wordt een geactiveerd G-eiwit signaal verder geleidt via adenylyl cyclase?

geactiveerde alfa subunit gaat binden aan een enzym in het membraan
dit enzym wordt geactiveerd
wanneer het enzym adenylyl cyclase geactiveerd wordt, zet dit ATP om in cyclisch AMP (cAMP), hierbij komen 2 fosfaatgroepen vrij
dit is een amplificatiestap aangezien cAMP als second messenger functioneert 
cAMP fosfodiesterase zet cAMP om tot AMP
dit is om het signaal weer te kunnen stoppen

Wat is de functie van cAMP ten opzichte van protein kinase A (PKA)

cAMP activeert protein kinase A
PKA is een serine/threonine kinase
dit activeert enzymen en transcriptiefactoren door ze te fosforyleren
verschillende celtypen reageren heel verschillend op cAMP/PKA activatie omdat elke cel andere eiwitten produceert die door PKA geactiveerd worden

Noem twee verschillende signaling pathways die via cAMP verlopen

skeletspier -> glycogeenafbraak
neuronale cel -> activering van transcriptie regulator

Beschrijf wat er gebeurt bij activatie van fosfolipase C

PIP2 wordt omgezet in IP3 en DAG
dit is een amplificatiestap, IP3 en DAG zijn second messengers
DAG zit vast aan membraan met vetzuurstaarten
IP3 is een soort suiker met 3 fosfaatgroepen

Beschrijf de werking van fosfolipase C

signaal molecuul bindt aan GPCR
alfa subunit van G eiwit bindt aan receptor en wordt actief
alfa subunit gaat binden aan fosfolipase C
fosfolipase C wordt actief
fosfolipase C zet PIP2  om in IP3 en DAG
IP3 gaat binden aan een calcium kanaal op het ER
in het ER is de calciumconcentratie hoger dan in het cytosol
Ca2+ kanaal gaat open en Ca2+ stroomt het cytosol in
Ca2+ gaat binden aan protein kinase C(PKC)
PKC bindt aan DAG
deze twee bindingen activeren PKC

Beschrijf de werking van Receptor tyrosine kinase

in het celmembraan bevinden zich inactieve receptor tyrosine kinase (RTK) monomeren
binding van een signaalmolecuul in de vorm van een dimeer zorgt ervoor dat twee RTK monomeren naar elkaar toe gaan en gaan dimeriseren
hierdoor wordt het intracellulaire kinase domein van beide receptoren actief
door deze activatie kan de ene receptor andere receptor fosforyleren op tyrosine en andersom
dit zorgt voor een actieve RTK
de actieve RTK's hebben nu gefosforyleerde tyrosines die met andere eiwitten bindingen kunnen aangaan
die eiwitten kunnen na binding van conformatie veranderen waardoor andere eiwitten daar aan gaan binden
er ontstaat een intracellulair signaalcomplex

Beschrijf de activatie van monomeer G-eiwit RAS door RTK

de meeste RTK's activeren het monomeer G eiwit RAS
de geactiveerde RTK heeft gefosforyleerde tyrosines waardoor een adapter eiwit gebonden kan worden
dit adapter eiwit verandert van conformatie waardoor een ander eiwit (RAS-GEF) eraan gaat binden en wordt geactiveerd
RAS-GEF zorgt ervoor dat G-eiwit GDP omwisselt voor GTP
G eiwit en RAS eiwit wordt hierdoor actief
RAS leidt het signaal verder

GAP doet het tegenovergestelde van GEF en inactiveerd RAS weer

Beschrijf activatie van PI3 kinase door RTK

actieve RTK heeft gefosforyleerde tyrosines waar PI3 kinase aan gaat binden en actief wordt
PI3 Kinase zet PIP2 om in PIP3
verschillende eiwitten aan binden aan PIP3, PIP3 werkt als een soort dockingstation om eiwitten dicht bij elkaar te brengen
AKT is een van die eiwitten
AKT wordt gefosforyleerd door andere kinases die aangetrokken zijn door PIP3
AKT wordt actief
AKT geeft signaal door
AKT vergroot celgroei en celoverleving
het activeert Tor -> celgroei
het fosforyleerd Bad -> remt apoptose

Waardoor is het effect van PI3 kinase omkeerbaar?

fosfatase PTEN

Wat is kort de functie van insuline?

het zorgt ervoor dat het aantal glucose transporters (GLUT4) in de spiercellen en adipocyten toeneemt na binding aan de insuline receptor vlak na de maaltijd

Waarom kunnen de levercellen altijd glucose opnemen?

omdat die werken via GLUT2 transporter.
deze transporter is onafhankelijk van insuline en zitten altijd in celmembraan

De vragen op deze pagina komen uit de samenvatting van het volgende studiemateriaal:

  • Een unieke studie- en oefentool
  • Nooit meer iets twee keer studeren
  • Haal de cijfers waar je op hoopt
  • 100% zeker alles onthouden
Onthoud sneller, leer beter. Wetenschappelijk bewezen.
Trustpilot-logo