Enzymen - Enzymen: soorten en mechanismen

17 belangrijke vragen over Enzymen - Enzymen: soorten en mechanismen

Wat is het voordeel van het gebruik van het enzym boven het gebruik van een chemische katalysator?

  • Zijn beter voor het milieu.
  • Zijn selectiever.
  • Zorgen in sommige gevallen voor een soort enantiomeren
  • Redelijk effectief te zuiveren

Wat is de eerste stap in een enzymatische reactie?

Het binden aan substraat.

Waarom bindt een transition-state nog steviger aan een enzym dan substraat?

Omdat deze zich zo zal vormen dat het substraat precies in deze vorm valt en eigenlijk weinig tot geen ruimte heeft om nog te bewegen.
  • Hogere cijfers + sneller leren
  • Niets twee keer studeren
  • 100% zeker alles onthouden
Ontdek Study Smart

Waar is de enorme katalytische kracht van enzymatische reacties aan toe te schrijven?

  • Combineren van meerdere factoren
  • Proximity effect

Wat wordt verstaan onder transition-state stabilisatie?

Stabilisatie van de overgangstoestand doormiddel van non-covalente bindingen. Hierdoor wordt de active site complementair en wordt deze gestabiliseerd. Hierdoor wordt de barriere voor reactie verkleint.

Wat zijn serine proteases? Noem de belangrijkste.

Proteases zijn enzymen die de peptide bindingen van eiwitten hydrolyseren. Deze worden gekenmerkt door het serine residu in de active site. Heeft een catalytic triad van ser195, His75 en Asp102. Deze zijn met elkaar verbonden middels waterstofbruggen. Voorbeelden; chemotrypsin, trypsin en elastase.

Wat is de rol van aminozuurresiduen in het katalyseren van reacties?

Het verbreken of maken van non-covalente of covalente bindingen.

Leg de invloed van pH op de activiteit van enzymen uit.

Afhankelijk van de PH hebben de groepen die betrokken zijn een lading of geen lading. Hierbij is het van belang dat een van de groepen geproteneerd is en een van de groepen gedeprotoneerd is zodat ze met elkaar kunnen interacteren.

Welke 2 typen cofactoren zijn er?

  • Essentiele ionen
  • Coenzymen

Welke 2 typen co-enzymen zijn er ?

  • Cosubstraten
  • Prosthetische groepen

Wat zijn de verschillen tussen cosubstraten en prostethische groepen co-enzymen?

  • Cosubstraten zijn zwak gebonden. Verandert tijdens de reactie en dissocieert van het actieve centrum.
  • Prostherische groepen zijn sterk gebonden. Blijft gebonden aan het enzym tijdens de gehele reactie. Is sterk gebonden aan het actief centrum door middel van covalente – en niet covalente bindingen.

ATP is een veelzijdig co-enzym. Welke groepen kan het leveren? Wat is de functie van ATP?

ATP is een cosubstraat dat fosforyl, pyrofosforyl, adenyl of adenosyl groepen kan leveren. Fungeert als energiebron voor de verscheidende circulaire processen.

Wat doen nicotinamide co-enzymen?

Hydride donor en acceptor voor NAD+ en NADP+.

Voor welke klasse enzymen fungeren nicotinamide co-enzymen als cosubstraat?

Oxodoreductases

Waaruit worden de nicotinamide co-enzymen gesynthetiseerd?

Uit vitamine B.

Enzymen versnellen een reactie door..

Eerst te binden aan substraat, dan de energie van de transition state veranderden en direct het katalyse verschijnsel uit te voeren.

Wat is zure hydroylese?

Dit levert glycerol en vrije vetzuren op. H+ is hierbij de katalysator.

De vragen op deze pagina komen uit de samenvatting van het volgende studiemateriaal:

  • Een unieke studie- en oefentool
  • Nooit meer iets twee keer studeren
  • Haal de cijfers waar je op hoopt
  • 100% zeker alles onthouden
Onthoud sneller, leer beter. Wetenschappelijk bewezen.
Trustpilot-logo