Samenvatting: Tumorcel Biologie

Lees hier de samenvatting en de meest belangrijke oefenvragen van Tumorcel biologie

• 1 Les 1 Flashcards Deel 1

  Dit is een preview. Er zijn 7 andere flashcards beschikbaar voor hoofdstuk 1
  Laat hier meer flashcards zien

• Hoe vormen zich de peptide bindingen tijdens translatie?

  • Codon recognition
    
  • Anticodon van de eerst volgende aminoacyl tRNA base-paart met complementaire mRNA codon op de A site
  • Hydrolyse van GTP verhoogd nauwkeurigheid en effici"entie van de stap
  • Peptide bond formatie
  • rRNA molecuul van de grote subunit katalyseert de binding van aminozuur N terminaal en C terminaal (carboxyl) van de vorige aminozuur in de keten op de P site. 
  • Deze stap koppelt de polypeptide op de A plaats
  • Translocatie
  • Er vind translocatie plaats van de ribosoom van de A site naar de P site. De lege tRNA op de P site beweegt naar de E site en koppelt los.

• Hoe beinvloed de pH de lading van aminozuren? Neem His als voorbeeld

  • His is bij een pH van 5.8 positief geladen door de imidazol ring
    
  • His is bij een pH van 7.8 ongeladen door de imidazol ring 
  • De vernadering van pH heeft invloed op de conformatie van een eiwit door lading verandering van de R groep

• Wat zijn andere modificaties van aminozuren?

  • Door post translationele modificaties ontstaan er zo'n 150 verschillende aminozuren inplaats van 20
    

• 1.1 Les 1 Flashcards Deel 2

  Dit is een preview. Er zijn 6 andere flashcards beschikbaar voor hoofdstuk 1.1
  Laat hier meer flashcards zien

• Wat zijn de eigenschappen van de quatenaire structuur

  Associatie van meerdere polypeptide ketens (multi-subunit eiwit)
  

  • Onderverdeeld in Nomenclaturen
  • homo-dimeer
  • homo-trimeer
  • homo-tetrameer
  • hetero-dimeer
  • etc. 

• Wat zijn de krachten tussen en binnen de eiwitten?

  Een polypeptide keten is flexibel, maar toch neemt een eiwit uiteindelijk maar 1 conformatie aan. Deze wordt bepaald door:
  

  • Sterische (ruimtelijke) beperkingen
  • van der waals krachten
  • Niet-covalante bindingen 
  • elektrostatische krachten
  • waterstofbruggen
  • hydrofope interacties
  • Covalente bindingen
  • zwavelbruggen tussen cysteines 

• Waar zitten de polaire en apolaire aminozuren van membraan eiwitten?

  • De hydrofobe aminozuren zitten inde fosfolipide dubbellaag van de membraan
    

• Wat is Co-translationele eiwitvouwing?

  Tijdens de translatie komen veel eiwitten spontaan in hun secundaire en tertiere structuur terecht
  

  1. growing peptide chain
  2. folded N-terminal domain
  3. folding C-terminal domain
  4. folding of protein completed after release from ribosome 

• 1.2 Les 1 Flashcards Deel 3

  Dit is een preview. Er zijn 7 andere flashcards beschikbaar voor hoofdstuk 1.2
  Laat hier meer flashcards zien

• Wat zijn de eigenschappen van de Hsp70 chaperons?

  • Binden aan hydrofobe delen van polypeptiden en voorkomen aggregatie tijdens translatie
    
  • voorkomen voortijdige vouwing en begint zodra het eerste deel van de peptide wordt gemaakt door de ribosoom
  • kost ATP per binding eenheid 
  • kleine moleculen 

• Wat zijn eigenschappen van de Hsp60 chaperons?

  • Ook wel chaperoninen
  • helpen verkeerd gevouwde eiwitten om zich weer/alsnog correct te vouwen
  • Een Hsp60 kamer vormt een hydrofobe omgeving waarin verkeerd gevouwen eiwitten de kans krijgen alsnog de juiste conformatie aan te nemen

• Wat zijn de drie folding pathways van eiwitten?

  • On-pathway folding
    
  • eiwit vouwt correct na vormen molten globule
  • Off-pathway folding
  • er vind een fout in de vouwing plaats die gecorrigeert kan worden door chaperons om weer in de on-pathwqay folding te komen
  • Irretrievable accidents
  • proteases breken het eiwit af omdat de verkeerde vouwing niet meer teruggedraaid kan worden