Samenvatting: Week 3: Eiwitten

Lees hier de samenvatting en de meest belangrijke oefenvragen van Week 3: Eiwitten

• 1 Week 3: Eiwitten

  Dit is een preview. Er zijn 30 andere flashcards beschikbaar voor hoofdstuk 1
  Laat hier meer flashcards zien

• Wat zijn vier belangrijke parameters die de structuur en werking van eiwitten bepalen?

  1. De omgeving
  2. De aminozuursamenstelling en volgorde
  3. De secundaire en tertiaire structuur
  4. De post-translationele modificaties

• Wat zijn drie unieke eigenschappen van water?

  1. Zeer eenvoudige samenstelling
  2. Elektrische dipool
  3. Donor en acceptor van waterstofbruggen

• Wat zijn voordelen van water als omgeving van eiwitten?

  - Water heeft een grote oppervlaktespanning
  - Water heeft een relatief hoog kookpunt
  - Water is zeer dynamisch
  - Water is een uitstekend oplosmiddel voor polaire stoffen  
  - Water kan meedoen aan chemische reacties

• Wat is het verschil tussen biologische en organische moleculen?

  Biologische moleculen: -fosfaat, amino-, -carboxyl
  Organische moleculen: -hydroxyl, -sulfhydryl, -carbonyl

• Wat is de lading bij het isoelectisch punt (pI)?

  Nettolading is 0. Er zijn dan evenveel positief als negatief geladen groepen aanwezig in een eiwit

• Wat zijn parameters voor de secundaire structuren?

  - De covalente binding tussen C en N (peptidebinding) beweegt niet. Deze is stijf en vlak, dus niet vrij draaibaar.
  - C=O en N-H zijn bijna altijd in transpositie. Dit houdt in dat de O 'boven' zit in de H 'onder' zit.
  - Er kunnen waterstofbruggen worden gevormd door de carbonylgroep en aminogroep.

• Hoe ziet een bèta-pleated sheet eruit?

  Als een vouwblad structuur. De hoofdketen is dan niet gedraaid zoals bij een alfa-helix maar is gestrekt. Zoals op de afbeelding hiernaast is te zien kunnen de ketens parallel of antiparallel lopen. Verschil hiertussen is de richting (is ook te zien aan de =O-groepen).

• Noem vijf voorbeelden van post-translationele modificaties

  1. Fosforylering
  2. Disulfide bindingen
  3. Methylering voor genregulatie
  4. Glycoproteinen (suikergroepen kunnen worden gedaan aan arginine)
  5. Lipidemoleculen kunnen gebonden worden. Dit is bijvoorbeeld om eiwitten te verankeren in het membraan.

• Hoe zit de structuur van collageen er uit?

  Op elke derde plaats (derde residu) bevindt zich glycine. Hiertussen zitten heel veel prolines en hydroxyprolines. Er zitten drie ketens in elkaar gedraaid waardoor een triple helix ontstaat. De glyclines zitten altijd in de binnenbocht en (hydroxy)prolines in de buitenbocht.

• Wat gebeurt als er iets mis is met je collageen?

  Collageen is een eiwit dat onderdeel is van het bindweefsel in je lichaam. Bijvoorbeeld huid, botten, pezen, kraakbeen en tanden bestaan grotendeels uit collageen. Proline wordt na de translatie normaal altijd gehydroxyleerd en hierbij wordt vitame C als co-enzym gebruikt. Als je te weinig vitamine C hebt, leidt dit tot inefficiënte hydroxylatie waardoor de vezels minder stabiel zijn. Dit kan tot scheurbuik leiden. Een mutatie in glycine kan voor osteogenesis imperfecta (misvormde botten) zorgen doordat er een ander aminozuur wordt geplaatst.