You should know... Protein function

9 belangrijke vragen over You should know... Protein function

De kenmerken van fluorescerende eiwitten

Fluorescerende eiwitten bevatten een chromofoor. Dit is een kleurdragend element, het deel van het eiwit dat verantwoordelijk is voor absorptie in het zichtbare en UV-deel kleurenspectrum.
Chromofoor ligt binnen in een beta-barrel zodat het beschermt is tegen invloeden van buitenaf. Fluorescerende proteinen worden gebruikt als biomarkers

Hoe kunnen de fluorescerende proteinen verschillende kleuren hebben?

Dit komt door de samenstelling van de chromofoor. Wanneer er een aminozuur vervangen wordt, ontstaat er een andere structuur en andere absorptie.

Zuurstof bindingskenmerken van myoglobine

Myoglobine is 1 eiwit, een zuurstoftransporter. Wij hebben vooral myoglobine in onze spiercellen. De binding is non-covalent met heemgroepen diie in het centrum een ijzerion vervoeren. De zuurstofbindingen zijn kleine bewegingen van de heemplaat
  • Hogere cijfers + sneller leren
  • Niets twee keer studeren
  • 100% zeker alles onthouden
Ontdek Study Smart

Zuurstof bindingskenmerken van hemoglobine

Hemoglobine = 4 myoglobine-achtige subunits. Hemoglobine staat zuurstof af in zuurstofarme gebieden. Elke subunit bindt zuurstof apart. De affiniteit hangt af van kleine verschillen in eiwitstructuur.

Wat is en hoe werkt cooperativiteit in zuurstofbinding

Wanneer een ligand gebonden wordt, verandert de affiniteit, afhankelijk van de hoeveelheid ligand die al gebonden is (=cooperativiteit).
Positief: wanneer de affiniteit stijgt door ligand binden
Negatief: wanneer de affiniteit daalt door ligand binden

T-state en R-state en de overgang tussen deze states

T-state: zonder zuurstof, "tense", lage affiniteit
R-state: met zuurstof, "relaxed", hoge affiniteit

Molecuul leeg: R naar T state is waarschijnlijker dan T naar R
Molecuul met zuurstof: T naar R state is waarschijnlijker dan R naar T.

Dus zuurstofbinding verschuift het evenwicht tussen R en T state

Wat is en hoe werkt allosterie

Allosterische regulatie zorgt er voor dat het evenwicht tussen de R- en de T-state verandert.
Allosterisch : "op een andere plek". Wanneer de waarschijnlijkheid van activiteit (R- T-state) van een eiwit verandert door de binding van een effector op een allosterische plek.
Allosterische effectoren prefereren transitie naar T-state, om zuurstof los te laten. Bv wanneer PH verhoogd (zuurder wordt) is er een beetje zuurstof nodig om dit te herstellen (bv met verzuurde spieren)

Thermodynamica van het rekken van elastine

Uitrekken is exotherme reactie, niet spontaan. Er komt orde wanneer je aan het elastiekje trekt dus entropie daalt. Inwendige warmte daalt ook want er komt warmte vrij. Bij het ontspannen na uitrekken ontstaat er weer meer chaos, voorkeur wtb entropie. Wordt weer kouder, inwendige warmte neemt toe (endotherm)

Wat is het bohr effect en welke factoren spelen een rol?

Bohr effect is dat wanneer PH daalt van 7.4 naar 7.2, de bindingsaffiniteit afneemt zodat hemoglobine iets van de gebonden zuurstof loslaat. (bv verzuurde spieren).
Hangt af van
-PH
-temperatuur
-concentratie CO2
-affiniteit

De vragen op deze pagina komen uit de samenvatting van het volgende studiemateriaal:

  • Een unieke studie- en oefentool
  • Nooit meer iets twee keer studeren
  • Haal de cijfers waar je op hoopt
  • 100% zeker alles onthouden
Onthoud sneller, leer beter. Wetenschappelijk bewezen.
Trustpilot-logo